2018年长春大学808生物化学考研大纲

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全国硕士研究生入学考试大纲
考试科目：《生物化学》
一、考试总体要求
生物化学是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学，是食品
科学与工程本科主干课程之一。考生应熟练掌握生物化学的基本理论和基本技术。要求考生
对组成生物体的主要生物物质的结构、功能以及结构与功能之间的关系，生物物质在体内的
代谢特征有足够的了解；掌握遗传信息传递的几大主要过程；掌握一些生物大分子的生化分
离技术。
二、考查目标
生物化学考试是为长春大学招收食品专业硕士研究生而设置的具有选拔性质的自命题入
学考试科目，它的目标是科学、公平、有效地测试考生对生物化学基本概念、基本理论和基
本方法的掌握程度，以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家建设培养具有较强分析与
解决实际问题能力的高层次专业人才。
具体来说，要求考生：
1．系统准确地掌握生物化学的基本理论和概念；
2．比较全面了解生物化学与分子生物学的常用技术的原理和应用；
3．能运用生化技术和知识分析生物学基本问题；
4．了解生物化学及其相关领域的重大研究进展。
三、考试形式和试卷结构
1.本试卷满分为 150 分，考试时间为 180 分钟。 答题方式为闭卷、笔试。
2.试卷题型结构如下：
（1）名词解释 10-20%
（2）单项选择题 20-30%
（3）填空题 10-20%
（4）判断对错题 10-20%
（5）简述题 40-50%
四、考查内容
（一）生物化学概述
1． 考核知识点
（1）生物化学研究的基本内容
（2）生物化学的发展简史
2． 基本要求
了解：生物化学的发展过程及前景展望。
理解：生物化学与其它学科的关系。
掌握：生物化学研究的内容。
（二）蛋白质化学
1． 考核知识点
(1) 氨基酸的结构通式;氨基酸的分类；三字符；氨基酸酸碱化学、pK 值、pI；
(2) Sanger 试剂和 Edman 反应；侧链巯基的化学反应；氨基酸紫外吸收；纸层析和离子
交换层析分离分离氨基酸的原理；
(3) 蛋白质一级结构的测定步骤；蛋白质的氨基酸序列与生物功能；蛋白质一级结构的概
念；肽键的特点；
(4) 蛋白质二级结构特点；结构域；超二级构；球状蛋白质结构特点；
(5) 蛋白质变性；变性剂 SDS 和尿素；盐析、聚丙烯酰胺凝胶电泳、离子交换层析、亲和
层析的原理。
(6) 维持蛋白质各空间结构的主要作用力。
2． 基本要求
了解：
(1) 蛋白质的概念与生物学意义；
(2) 氨基酸的甲醛滴定；
(3) 蛋白质的分类、形状及大小、构象和结构、生物学功能、肽与蛋白质的人工合成；
(4) 蛋白质折叠和结构预测；
(5) 其它的化学反应；
掌握：
(1) 氨基酸的酸碱化学：等电点、两性解离；
(2) 组成蛋白质的 20 种氨基酸的结构通式、三字符；各氨基酸结构特点；氨基酸分类
(3) 蛋白质胶体溶液的稳定因素；蛋白质沉淀；蛋白质变性；光谱性质；颜色反应；
(4) 蛋白质沉淀的因素；变性因素；变性蛋白质特点；
(5) 几种蛋白质分离纯化步骤、方法及原理。等电点沉淀；盐析；聚丙烯酰胺凝胶电泳；
离子交换层析；亲和层析；
(6) 氨基酸的光学活性和光谱性质；
(7) Sanger 试剂和 Edman 反应；侧链巯基的化学反应；
(8) 几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法，能根据实验推断简单
多肽的一级结构。
(9) 蛋白质的结构与功能的关系。
(10) 氨基酸混合物的分离原理及方法：纸层析、柱层析、离子交换层析；
(11) 蛋白质二、三、四级结构、超二级构、结构域层次和概念。
(12) 肽键、肽平面、二面角、，肽键的双键性质以及由此带来的对蛋白质肽键构象的
影响；蛋白质的氨基酸序列与生物功能。
（三）核酸化学
1．考核知识点
(1) 核酸的种类、化学组成和分布； DNA 和 RNA 的一级结构特点；核酸衍生物及其功能；
(2) DNA 二级结构特点及维持结构稳定的因素； tRNA 的二级结构特点。
(3) 核酸的紫外吸收和变性、杂交； tRNA 的二级结构特点。核酸的分离、提纯和定量
测定的方法原理；
2． 基本要求
了解：
(1) 核酸的发现及研究简史；
(2) 三条链局部螺旋；
(3) 超螺旋结构；
(4) DNA 二级结构的多肽性；
(5) 核酸的酸碱性质；
(6) DNA 聚合酶链反应(PCR)；
掌握：
(1) 核酸的种类和分布以及生物学功能；
(2) DNA 的一级结构和 RNA 的一结构；
(3) DNA 拓扑异构酶及特点；
(4) tRNA 的二级结构特点。
(5) DNA 二级结构特点及维持结构稳定的因素；
(6) 核酸的碱水解；
(7) 核酸的紫外吸收和变性、杂交；
(8) 核酸的分离、提纯和定量测定的方法原理；
(9) 核酸序列测定的原理及方法。
（四）酶
1．考核知识点
(1)酶催化作用特点；酶的分离纯化及常用方法和原理；米氏方程；反应初速度、比活
性、Km、双倒数法求 Km；
(2)可逆抑制剂与不可逆抑制剂、竞争性抑制与非竞争性抑制作用特点；
(3)温度、PH 对酶活性影响机理，酶的活性部位、必需基团、别构部位；
(4)酶的作用机制、酶别构调节和共价修饰调控；别构效应；同工酶；
(5)B 族维生素与辅酶；维生素在代谢中的作用；
2． 基本要求
了解：
(1)酶的分类和命名。
(2)诱导酶、同工酶、人工合成酶的概念，酶工程。
(3)影响酶促反应的各种因素；温度、PH、酶浓度对酶促反应的影响机制。
(4)酶催化反应的独特性质。
(5)同工酶。
(6)酶原激活的生物学意义。
(7)4 种脂溶性维生素的生理作用。
掌握：
(1)一些主要水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式（NAD
＋
、NADP
＋
，
FAD、FMN，辅酶 A，硫胺素焦磷酸，磷酸吡哆醛，生物素，四氢叶酸，维生素 B12，
硫辛酸）；
(2)酶催化作用特点；
(3)酶的分离纯化过程及常用方法；能应用米氏方程进行反应速度等的计算。
(4)底物浓度对酶促反应的影响；
(5)可逆抑制剂与不可逆抑制剂、竞争性抑制与非竞争性抑制作用特点；米氏方程；Km、
双倒数法求 Km；
(6)酶活性中心，别构部位；
(7)酶的作用机制、能够举例说明酶的别构调控和可逆共价修饰调控；
（五）糖类代谢
1．考核知识点
(1) D，L－构型的命名系统；重要寡糖的组成；异头物（α 或β ）；糖的变旋现象；糖苷
键、糖的磷酸脂；还原糖与非还原糖；
(2) 多糖相关概念；重要寡糖的组成；淀粉、纤维素、糖原、糖胺聚糖的组成及结构特点；
(3) 丙酸酸的生成过程中的关健步骤和限速酶；作用部位；糖酵解生物学意义；
2． 基本要求
了解：
(1) 糖的乙醇发酵和乳酸发酵；
(2) 三羧酸循环的调控；
(3) 乙醛酸循环；
(4) 糖原分解代谢途径；
(5)糖类生物学作用；立体异构体；单糖的氧化；重要的单糖衍生物；
(6) 糖类物质的组成、生物学作用及相关概念；
(7)糖酵解的调节；
(8)糖原合成代谢途径；
(9)糖代谢的调节控制和几种先天性糖代谢酶的缺陷病；
掌握：
(1) 丙酮酸的去路；
(2) 三羧酸循环历程和磷酸戍糖途径限速酶；作用部位；
(3) 三羧酸循环的生物学意义；
(4) 磷酸戍糖途径的生物学意义；
(5) 糖原异生作用；
(6)糖类物质的分类；单糖的 D L－构型的命名系统；异头物（α 或β ）；糖的变旋现象；
(7)蔗糖、乳糖、麦芽糖的分子组成及连接的糖苷键；还原糖与非还原糖；
(8) 常见寡糖的组成及相关性质；
(9) 淀粉、纤维素、糖原、糖胺聚糖的组成及结构特点；
(10)糖基本概念及分类；
(11) 葡萄糖无氧降历程、丙酸酸的生成过程中的关健步骤和限速酶；无氧降解和有氧
降解的不同点；
(12) 糖原异生作用及调控；
(13) 磷酸戊糖途径主要反应；
理解并掌握：
（六）代谢总论、生物氧化和生物能学
1．考核知识点
(1) 物质代谢与能量代谢的关系；ATP 的结构特性及特殊作用；生物氧化过程中二氧化碳
和水的生成；
(2) 氧化磷酸化概念、呼吸链的组成及递氢、递电子的过程；能量的产生、转移及储存；
电子传递和 ATP 形成偶联机理、化学渗透假说的要点，质子浓度梯度差是如何形成的；
2． 基本要求
了解：
(1) 高能磷酸化合物及类型、ATP 的结构特性及特殊作用；
(2) 化学反应中自由能的变化和意义；
(3) 生物氧化中能量的产生、转移及储存；
(4) 电子传递和 ATP 形成的偶联机理、调节机制；
(5) 胞液中的 NADH 转换为线粒体中的 NADH 的途径。线粒体穿梭系统；
掌握：
(1)新陈代谢的意义；物质代谢与能量代谢的关系；
(2) 氧化磷酸化概念、呼吸链的组成及递氢、递电子的过程；
(3) P/O 比、解偶联和抑制、化学渗透假说的要点，质子浓度梯度差是如何形成的；
（七）脂质代谢
1．考核知识点
(1) 脂肪酸的分解代谢；脂肪水解的限速酶；甘油的分解；
(2) 酮体的概念；脂肪酸分解代谢的调节；酮体的合成和利用；
(3) 十六碳以下饱和脂肪酸的合成过程以及限速酶；脂肪酸合酶复合体的组成；
(4) 脂肪的合成；磷脂和胆固醇代谢；
2． 基本要求
了解：
(1) 脂类消化吸收和转运；
(2) 酮体的合成和利用以及酮体生成的生理意义；
(3) 饱和脂酸的碳链延长途径脂肪酸碳链的延伸及不饱和脂肪酸的合成；
(4) 多不饱和脂肪酸的重要衍生物，脂肪酸合成的调节；
掌握：
(1) 脂蛋白与载脂蛋白；
(2) 脂肪水解的限速酶；
(3) 甘油和脂肪酸的分解代谢及能量产生情况。
(4) 酮体的概念；
(5) 脂肪酸分解代谢的调节；
(6) 十六碳以下饱和脂肪酸的合成过程以及限速酶；
(7) 脂肪酸合酶复合体的组成；
(8) L-α -磷酸甘油的合成、脂肪的合成；
(9) 磷脂和胆固醇代谢；
（八）氨基酸和核苷酸的代谢
1．考核知识点
(1) 转氨基作用及转氨酶的特点；蛋白酶体选择降解泛素化的蛋白质；
(2) 脱氨基作用；尿素的形成过程及形成部位及尿素循环与 TCA 循环的联系；
(3) -酮酸的代谢(碳骨架的氧化)；生糖氨基酸与生酮氨基酸；
(4) 苯丙氨酸和酪氨酸代谢；氨基酸与生物活性物质；氨基酸与一碳单位；
(5) 嘌呤核苷酸的分解代谢；嘧啶核苷酸的分解代谢；
(6) 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成；脱氧核苷酸的合成
2． 基本要求
了解：
(1)胞内蛋白质降解的方式；
(2)机体对蛋白质的消化吸收；
(3)外源蛋白质和内源蛋白质的降解；
(4)氨基酸与生物活性物质；
(5)胺的代谢和 CO2 的去路；
(6)含硫氨基酸的代谢，各种氨基酸的合成，氨基酸重要衍生物的生物合成；
(7)核苷酸酶和核苷酶；
(8)核苷酸生物合成的基本途径；辅酶核苷酸的生物合成;
掌握：
(1)转氨基作用及转氨酶的特点；
(2)氨基酸的转氨基作用和联合脱氨基作用；
(3)蛋白酶体选择降解泛素化的蛋白质；
(4)-酮酸的代谢(碳骨架的氧化)；生糖氨基酸与生酮氨基酸
(5)苯丙氨酸和酪氨酸代谢，氨基酸与生物活性物质，氨基酸与一碳单位；
(6)嘌呤核苷酸的分解和嘧啶核苷酸的分解代谢产物；
(7)限制性核酸内切酶的概念；
(8)嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成；
(9)核苷酸转化成核苷三磷酸及脱氧核苷酸的合成；
(10) 尿素的形成过程及形成部位及尿素循环与 TCA 循环的联系；
（九）核酸和蛋白质的生物合成
1．考核知识点
(1)DNA 复制过程；DNA 的半不连续复制和 DNA 复制体系；逆转录酶 在 DNA 指导下
的 RNA 合成过程；真核生物中 RNA 的加工；
(2)蛋白质合成的分子基础及各物质的作用；遗传密码的基本特性；
2． 基本要求
了解：
(1) RNA 的逆转录过程；试管内 cDNA 的合成;
(2)原核生物中 RNA 的加工；
掌握：
(1)DNA 复制过程；DNA 的半不连续复制和 DNA 复制体系；DNA 复制的忠实性；
(2)逆转录酶的特点；
(3)在 DNA 指导下的 RNA 合成过程及所参与的成分；
(4)真核生物中 RNA 的加工；
(5)蛋白质合成的分子基础及各物质的作用；
(6)遗传密码的基本特性；
五、参考书目
《生物化学》（第 3 版），王镜岩，高等教育出版社，2002。

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