2026 年天津大学生物化学考研真题样题

一、名词解释（10×2 分，共 20 分）

1. 糖的缀合物

• 答案：糖的缀合物（糖复合物）是指糖类分子与非糖物质（如蛋白质、脂质、核酸等）通过共价键结合形成的复合物，核心功能是参与细胞识别、信号传递、结构支撑等生理过程。常见类型包括糖蛋白（糖与蛋白质结合，如抗体、血型抗原）、糖脂（糖与脂质结合，如细胞膜表面的神经节苷脂）、蛋白聚糖（糖胺聚糖与蛋白质结合，如软骨中的硫酸软骨素）。
• 解析：定义需突出 “糖类 + 非糖物质 + 共价结合” 的核心属性，避免仅描述 “含糖的复合物”。需列举典型类型并说明功能，体现其在生物体内的实际作用，该考点是糖类代谢与细胞生物学的交叉内容，需明确缀合物的结构与功能关联。

2. 直链淀粉和支链淀粉

• 答案：二者均为淀粉的主要成分，均由 D - 葡萄糖通过 α-1,4 - 糖苷键连接形成，核心差异在于是否存在分支结构：
  • 直链淀粉：线性分子，仅含 α-1,4 - 糖苷键，无分支；分子间易通过氢键形成紧密结构，遇碘呈深蓝色；消化吸收速度较慢，常见于谷物淀粉中。
  • 支链淀粉：高度分支分子，主链为 α-1,4 - 糖苷键，分支点为 α-1,6 - 糖苷键（每 24-30 个葡萄糖残基出现一个分支）；分子结构松散，遇碘呈紫红色；消化吸收速度快，是淀粉的主要功能形式（如糯米中支链淀粉含量极高）。
• 解析：需从 “结构（分支与否、糖苷键类型）、理化性质（碘显色差异）、生理功能（消化速度）” 三方面对比，避免仅罗列差异而不说明原因。该考点是糖类结构的核心内容，需结合淀粉的消化代谢过程理解二者差异的意义。

3. 氨基酸残基

• 答案：氨基酸残基是指氨基酸分子参与肽键形成后，失去一个水分子（氨基失去一个 H，羧基失去一个 OH）所剩余的部分。例如，甘氨酸（NH₂-CH₂-COOH）形成肽键后，残基结构为 - NH-CH₂-CO-；蛋白质分子就是由多个氨基酸残基通过肽键连接形成的多肽链，残基的种类、数量和排列顺序决定蛋白质的一级结构，进而影响高级结构与功能。
• 解析：定义需突出 “肽键形成后、失去水分子、剩余部分” 的关键信息，避免与 “氨基酸分子” 混淆。需结合蛋白质一级结构说明残基的作用，体现 “残基是蛋白质结构基本单位” 的属性，该考点是蛋白质结构的基础内容。

4. 酶原

• 答案：酶原是指某些酶在细胞内合成时的无活性前体形式，需通过特定的加工修饰（如蛋白酶水解切除部分肽段）才能转化为有活性的酶（称为酶原激活）。例如，胃蛋白酶原在胃酸作用下切除 N 端肽段，形成有活性的胃蛋白酶；胰蛋白酶原在肠激酶作用下激活为胰蛋白酶。酶原的存在可避免酶在合成部位（如胰腺）提前发挥作用，防止组织自溶，同时便于酶的储存与运输。
• 解析：定义需包含 “无活性前体、激活方式、活性酶” 三要素，举例需具体（如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原），并说明酶原的生理意义（防止自溶、便于储存）。该考点是酶的调节机制核心内容，需明确酶原激活的本质是 “结构改变导致活性产生”。

5. 同化作用

• 答案：同化作用（合成代谢）是生物新陈代谢的两大核心过程之一，指生物体利用外界摄入的小分子物质（如葡萄糖、氨基酸、核苷酸），在能量（如 ATP）和酶的参与下，合成自身所需的大分子物质（如蛋白质、核酸、多糖）或储存能量的过程。例如，植物通过光合作用将 CO₂和 H₂O 合成葡萄糖，动物通过氨基酸合成自身蛋白质；同化作用需消耗能量，与释放能量的异化作用（分解代谢）共同维持生物体的物质与能量平衡。
• 解析：定义需突出 “小分子→大分子、消耗能量、合成自身物质” 的核心逻辑，避免与 “异化作用” 混淆。需举例说明不同生物的同化方式（植物光合作用、动物蛋白质合成），体现同化作用的普遍性，该考点是新陈代谢的基础分类内容。

6. 转录

• 答案：转录是指以 DNA 的一条链（模板链，又称无意义链）为模板，在 RNA 聚合酶的催化下，按照碱基互补配对原则（A-U、T-A、G-C、C-G），将 DNA 中的遗传信息转化为 RNA（mRNA、tRNA、rRNA）的过程。该过程主要发生于真核生物的细胞核和原核生物的拟核，核心步骤包括起始（RNA 聚合酶结合启动子）、延伸（核苷酸依次加入 RNA 链）、终止（RNA 聚合酶脱离模板链）；转录产物 RNA 需进一步加工（如真核 mRNA 的剪接、加帽、加尾）后才能发挥功能。
• 解析：定义需明确 “模板（DNA 一条链）、酶（RNA 聚合酶）、产物（RNA）、碱基配对原则” 四要素，区分原核与真核转录的场所差异，补充转录后的加工步骤，体现过程的完整性。该考点是中心法则的核心环节，需与后续的翻译过程关联理解。

7. NADP⁺

• 答案：NADP⁺（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，氧化型）是生物体内重要的辅酶，属于维生素 B₃（烟酸）的衍生物，核心功能是作为脱氢酶的辅酶参与氧化还原反应，传递氢原子和电子。其结构由烟酰胺环、腺嘌呤环、两个磷酸基团组成，在反应中可接受氢原子转化为还原型 NADPH；NADPH 主要用于同化作用（如脂肪酸合成、光合作用暗反应）中的还原反应，为反应提供氢和能量，与主要参与异化作用的 NAD⁺（氧化型辅酶 Ⅰ）功能互补。
• 解析：定义需包含 “结构（烟酰胺、腺嘌呤、磷酸）、功能（传递氢和电子、辅酶）、氧化还原形式（NADP⁺→NADPH）、主要作用场景（同化作用）”，区分 NADP⁺与 NAD⁺的功能差异（前者同化、后者异化）。该考点是生物氧化与代谢途径的核心辅酶内容，需结合具体代谢过程（如脂肪酸合成）理解其作用。

8. 复制子

• 答案：复制子是指 DNA 复制时具有一个复制起点（ori）和一个复制终点的独立复制单位，是 DNA 复制的基本功能单位。原核生物的基因组（如大肠杆菌的环状 DNA）通常只有一个复制起点，因此整个基因组为一个复制子，复制时双向进行；真核生物的染色体 DNA 具有多个复制起点（如人类染色体有数千个复制起点），每个起点对应一个复制子，多个复制子同时复制可提高 DNA 复制效率，确保染色体在细胞分裂前完成复制。
• 解析：定义需突出 “复制起点、复制终点、独立复制单位” 的核心属性，对比原核与真核生物复制子的数量差异（原核 1 个、真核多个），并说明真核多复制子的意义（提高效率）。该考点是 DNA 复制的基础结构内容，需结合复制过程理解复制子的作用。

9. 对角线电泳

• 答案：对角线电泳是一种用于分离和鉴定二硫键（-S-S-）-containing 蛋白质或肽段的特殊电泳技术，核心原理是通过 “两次电泳 + 二硫键断裂处理” 实现目标物质的分离。具体步骤为：第一次电泳（非还原条件），蛋白质或肽段按分子量、电荷差异分离；将电泳凝胶浸泡在还原剂（如 β- 巯基乙醇）中，断裂二硫键；将凝胶旋转 90° 后进行第二次电泳（还原条件），此时含二硫键的肽段因断裂为两个片段，迁移率改变，最终在凝胶上呈现偏离对角线的斑点，而非二硫键肽段则位于对角线上。该技术常用于蛋白质中二硫键的定位与肽段鉴定。
• 解析：定义需明确 “两次电泳、二硫键断裂、偏离对角线” 的核心流程，说明技术的应用场景（二硫键定位、肽段鉴定），避免仅描述 “电泳技术” 而不突出特殊性。该考点是生物化学实验技术的核心内容，需结合蛋白质分离实验理解其原理。

10. 氨酰 - tRNA 合成酶

• 答案：氨酰 - tRNA 合成酶是蛋白质生物合成中的关键酶，其功能是催化特定氨基酸与对应的 tRNA（转运 RNA）结合，形成氨酰 - tRNA（如丙氨酸与 tRNA^(Ala) 结合形成 Ala-tRNA^(Ala)），该过程称为 “氨基酸的活化”。该酶具有高度专一性，一种酶仅催化一种氨基酸与对应的 tRNA 结合（即 “一对一同源性”），确保氨基酸能准确加载到对应的 tRNA 上；反应需消耗 ATP（转化为 AMP 和 PPi），为后续肽键形成提供能量，是保证蛋白质合成准确性的关键环节（避免氨基酸错配）。
• 解析：定义需包含 “催化反应（氨基酸 + tRNA→氨酰 - tRNA）、专一性（一对一同源）、能量消耗（ATP）、功能意义（保证合成准确性）”，强调其在蛋白质合成中 “氨基酸活化与精准转运” 的核心作用。该考点是翻译过程的关键酶内容，需结合 tRNA 的功能理解其作用。

二、填空题（10 分）

• 答案：5 - 磷酸核糖 - 1 - 焦磷酸（PRPP）；次黄嘌呤核苷酸（IMP）；3；甘氨酸；天冬氨酸；谷氨酰胺
• 解析：嘌呤核苷酸的从头合成途径中，最初原料是 PRPP（由 5 - 磷酸核糖与 ATP 反应生成），通过多步反应先合成中间产物 IMP（次黄嘌呤核苷酸），再由 IMP 转化为腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核苷酸（GMP）。合成过程中需加入 3 种氨基酸：甘氨酸（提供 C4、C5、N7）、天冬氨酸（提供 N1）、谷氨酰胺（提供 N3、N9），需注意区分 “从头合成” 与 “补救合成” 的原料差异（补救合成原料为嘌呤碱或嘌呤核苷）。该考点是核苷酸代谢的核心内容，需记忆合成的关键原料与中间产物。

三、化学键匹配（4×2 分，共 8 分）

1. 连接核糖和磷酸的________键。
2. 在两条 DNA 链间搭桥的________键。
3. 连接碱基和糖的________键。
4. 在 RNA 中连接核苷酸的________键。

• 答案：1. 磷酸二酯键；2. 氢键；3. 糖苷键（N - 糖苷键）；4. 磷酸二酯键
• 解析：
  1. 核糖（或脱氧核糖）与磷酸通过磷酸二酯键连接，形成核酸的骨架结构（如 RNA 的核糖 - 磷酸骨架）；
  2. DNA 双链间通过碱基互补配对形成氢键（A-T 间 2 个氢键，G-C 间 3 个氢键），维持双链结构稳定；
  3. 碱基（嘌呤或嘧啶）与核糖（或脱氧核糖）通过 N - 糖苷键连接，形成核苷（如腺嘌呤与核糖形成腺苷）；
  4. RNA 中核苷酸间通过磷酸二酯键连接（3'- 羟基与 5'- 磷酸基团反应），与 DNA 的核苷酸连接方式一致，需注意 “核酸中核苷酸连接均为磷酸二酯键” 的共性。该考点是核酸结构的基础内容，需准确区分不同化学键的连接对象。

四、简答题（12 分）

• 答案：蛋白质的分离提纯基于其独特的理化性质（如溶解度、分子量、电荷、吸附性、特异性结合等），主要方法及原理如下：

1. 盐析法（基于溶解度差异）
   • 原理：向蛋白质溶液中加入中性盐（如硫酸铵、氯化钠），盐离子与水分子结合，降低蛋白质的溶解度（“盐溶→盐析”），使蛋白质沉淀析出；不同蛋白质的盐析所需盐浓度不同，可通过梯度加盐分离。
   • 应用：初步分离蛋白质（如血清蛋白的粗提），优点是不破坏蛋白质结构（可逆），缺点是纯度较低，需后续纯化。
2. 透析与超滤法（基于分子量差异）
   • 原理：透析利用半透膜（如硝酸纤维素膜）允许小分子物质（如盐、小分子杂质）通过，阻止大分子蛋白质通过，去除蛋白质溶液中的盐离子或小分子杂质；超滤则通过加压或离心，使小分子物质透过超滤膜，大分子蛋白质被截留，实现浓缩与纯化。
   • 应用：盐析后去除盐离子（透析）、蛋白质溶液浓缩（超滤），常用于后续层析前的样品预处理。
3. 电泳法（基于电荷差异）
   • 原理：蛋白质在一定 pH 溶液中带电荷（pH＜pI 带正电，pH＞pI 带负电），在电场中向相反电极移动，迁移率取决于电荷多少、分子量大小及分子形状；常见类型包括 SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE，按分子量分离）、等电聚焦电泳（IEF，按等电点分离）。
   • 应用：蛋白质纯度鉴定（如 SDS-PAGE 检测单一条带）、蛋白质分子量测定（SDS-PAGE），分辨率高，可用于微量蛋白质分离。
4. 层析法（基于不同理化性质的综合应用）
   • 离子交换层析：基于蛋白质电荷差异，利用离子交换树脂（如阳离子交换树脂、阴离子交换树脂）吸附带相反电荷的蛋白质，通过改变缓冲液 pH 或离子强度洗脱，实现分离（如分离酸性蛋白与碱性蛋白）。
   • 凝胶过滤层析（分子筛层析）：基于蛋白质分子量差异，凝胶颗粒（如葡聚糖凝胶）形成多孔结构，大分子蛋白质无法进入凝胶颗粒内部，洗脱速度快；小分子蛋白质可进入颗粒内部，洗脱速度慢，按分子量从大到小分离。
   • 亲和层析：基于蛋白质与配体的特异性结合（如酶与底物、抗体与抗原、蛋白质与金属离子），将配体固定在载体上，特异性吸附目标蛋白质，再用竞争性配体洗脱，纯度极高（如利用 Ni²⁺亲和层析纯化带 His 标签的重组蛋白）。
5. 超速离心法（基于密度与分子量差异）
   • 原理：在超速离心力作用下，蛋白质按密度和分子量不同沉降，沉降系数（S 值）不同的蛋白质形成不同沉降带，可分离并测定蛋白质分子量与纯度。
   • 应用：大分子蛋白质（如血红蛋白）的分离与纯度鉴定，缺点是设备要求高，成本较高。

• 解析：答题需按 “方法名称 - 原理 - 应用” 的逻辑展开，每个方法需紧扣 “理化性质”（如盐析对应溶解度、电泳对应电荷），突出方法的原理与应用场景的关联。需优先列举常用方法（如盐析、层析、电泳），补充特殊方法（如超速离心），确保覆盖主要提纯技术，该考点是蛋白质分离实验的核心内容，需结合实验操作理解原理。

五、选择题（5 分）

• 答案：B
• 解析：
  • 选项 A 错误：仅当底物浓度极低（[S]≪Km）时，初速度与底物浓度成正比（一级反应）；当 [S] 远大于 Km 时，初速度达到最大（Vmax），与底物浓度无关（零级反应），并非全程成正比。
  • 选项 B 正确：在底物浓度足量（[S]≥10Km，确保酶饱和）、其他条件（pH、温度）适宜时，酶促反应初速度与酶浓度成正比（酶浓度越高，催化的反应越多，初速度越大），这是酶活性测定的基础原理。
  • 选项 C 错误：酶的最适 pH 因酶种类而异（如胃蛋白酶最适 pH 为 1.5-2.5，胰蛋白酶最适 pH 为 7.8-8.5），并非均在中性 pH 时最大。
  • 选项 D 错误：当底物浓度与 Km 相等时，初速度 V=Vmax/2（根据米氏方程 V=Vmax [S]/(Km+[S])），并非最大，最大初速度（Vmax）需 [S] 远大于 Km。
  • 选项 E 错误：酶促反应需在适宜温度下进行，温度过低则酶活性低，初速度小；温度过高则酶变性失活，初速度下降，并非与温度无关。
  该考点是酶促反应动力学的核心内容，需熟练掌握米氏方程、酶浓度、pH、温度对初速度的影响规律。

六、综合分析题（15 分）

1. 生物体内葡萄糖（糖原）的分解，主要有哪几个途径，它们彼此间有什么相互关系？
2. 以列表的形式说出 1 分子葡萄糖在有氧分解时哪些步骤产生或消耗 ATP，其数量是多少。

1. 葡萄糖（糖原）分解的主要途径及相互关系

• 答案：

  生物体内葡萄糖（糖原）的分解主要有三条途径，均以葡萄糖或糖原分解的中间产物（如葡萄糖 - 6 - 磷酸）为起点，通过不同酶促反应实现，相互补充以适应不同生理需求：
  （1）糖酵解途径（EMP 途径）
  • 场所：细胞质基质；
  • 过程：1 分子葡萄糖（或糖原分解的葡萄糖 - 1 - 磷酸转化为葡萄糖 - 6 - 磷酸）经 10 步反应生成 2 分子丙酮酸，净产生 2 分子 ATP（底物水平磷酸化）和 2 分子 NADH；
  • 功能：无氧或缺氧时（如剧烈运动的肌肉、厌氧菌）的主要供能途径，有氧时则为后续有氧分解提供丙酮酸。
  （2）有氧氧化途径
  • 场所：细胞质基质（糖酵解阶段）+ 线粒体（丙酮酸脱氢酶复合体阶段 + 三羧酸循环阶段）；
  • 过程：葡萄糖先经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体氧化为乙酰 - CoA，再经三羧酸循环彻底氧化为 CO₂和 H₂O，同时产生大量 ATP（约 30 或 32 分子，含氧化磷酸化和底物水平磷酸化）；
  • 功能：有氧条件下（如安静状态的人体细胞）的主要供能途径，是葡萄糖分解供能效率最高的途径。
  （3）磷酸戊糖途径（PPP 途径）
  • 场所：细胞质基质；
  • 过程：葡萄糖 - 6 - 磷酸经氧化阶段（生成 NADPH 和 CO₂）和非氧化阶段（生成 5 - 磷酸核糖），不产生 ATP，核心产物是 NADPH（用于脂肪酸合成、胆固醇合成等还原反应）和 5 - 磷酸核糖（用于核苷酸合成）；
  • 功能：不为供能，主要为生物合成提供 NADPH 和原料，当细胞需要大量合成物质（如肝细胞、脂肪细胞）时活跃。
  （4）途径间的相互关系
  • 共用中间产物：葡萄糖 - 6 - 磷酸是三条途径的共同起点，可根据细胞需求分流（如供能需求高则进入糖酵解 / 有氧氧化，合成需求高则进入磷酸戊糖途径）；
  • 有氧与无氧的切换：缺氧时，糖酵解产生的丙酮酸还原为乳酸（乳酸发酵），NADH 再生；有氧时，丙酮酸进入有氧氧化，NADH 通过呼吸链氧化产生 ATP；
  • 互补功能：有氧氧化满足供能，磷酸戊糖途径满足合成，糖酵解适应缺氧，三者共同维持细胞的物质与能量平衡。

2. 1 分子葡萄糖有氧分解时 ATP 的产生与消耗步骤（列表）

• 解析：
  1. 途径部分需明确 “场所、过程、功能”，相互关系需突出 “中间产物共用、功能互补、有氧无氧切换”，避免孤立描述途径；
  2. 列表需按 “代谢阶段” 分类，区分 “底物水平磷酸化（直接产生 ATP）” 与 “氧化磷酸化（NADH/FADH₂间接产生 ATP）”，注意 NADH 的穿梭机制差异（影响 ATP 数量，常见为 30 或 32 分子，此处按苹果酸 - 天冬氨酸穿梭算 32 分子）。该考点是糖代谢的核心内容，需熟练掌握各途径的步骤与能量变化。

七、论述题（10 分）

• 答案：大肠杆菌（原核生物）的蛋白质生物合成（翻译）以 mRNA 为模板、tRNA 为转运工具、核糖体为合成场所，需 ATP 和 GTP 供能，核心过程分为起始、延伸、终止三个阶段：

1. 起始阶段（形成起始复合物）

• 步骤 1：核糖体小亚基与起始因子结合：30S 核糖体小亚基与起始因子 IF1、IF3 结合，IF3 防止大亚基提前结合；同时，mRNA 的起始密码子（AUG）通过核糖体结合位点（SD 序列）与小亚基的 16S rRNA 互补配对，使 mRNA 准确定位。
• 步骤 2：起始 tRNA 结合：携带甲酰甲硫氨酸（fMet）的起始 tRNA（fMet-tRNA^(fMet)）与起始因子 IF2、GTP 结合，形成复合物后结合到 mRNA 的 AUG 密码子上，IF1 协助结合。
• 步骤 3：核糖体大亚基结合：GTP 水解（IF2 催化），释放 IF1、IF2、IF3，50S 核糖体大亚基与 30S 小亚基结合，形成 70S 起始复合物，此时 fMet-tRNA^(fMet) 位于大亚基的 P 位（肽酰位），A 位（氨酰位）为空。

2. 延伸阶段（肽链延长，循环进行）

• 阶段 1：氨酰 - tRNA 进入 A 位（进位）：对应 mRNA 下一个密码子的氨酰 - tRNA（如 AUG 后为 UUC，则为 Phe-tRNA^(Phe)）与延伸因子 EF-Tu、GTP 结合，进入核糖体 A 位；GTP 水解，EF-Tu-GDP 释放（EF-Ts 协助 EF-Tu 再生），氨酰 - tRNA 通过密码子 - 反密码子配对固定在 A 位。
• 阶段 2：肽键形成（转肽）：核糖体大亚基的肽基转移酶（由 rRNA 催化，核酶）催化 P 位的 fMet（或肽链）与 A 位的氨基酸的氨基形成肽键，使肽链从 P 位转移到 A 位的 tRNA 上，P 位留下空载 tRNA。
• 阶段 3：核糖体移位（移位）：延伸因子 EF-G 与 GTP 结合，催化核糖体沿 mRNA 5'→3' 方向移动一个密码子距离；A 位的肽酰 - tRNA 转移到 P 位，A 位重新空出，空载 tRNA 从 E 位（退出位）释放；该过程消耗 GTP，为下一轮进位做准备。
• 循环重复：进位→转肽→移位反复进行，肽链按 mRNA 密码子顺序依次加入氨基酸，不断延长。

3. 终止阶段（肽链释放与核糖体解离）

• 步骤 1：终止密码子识别：当 mRNA 的终止密码子（UAA、UAG、UGA）进入 A 位时，无对应的氨酰 - tRNA 结合，释放因子 RF1（识别 UAA、UAG）或 RF2（识别 UAA、UGA）进入 A 位。
• 步骤 2：肽链释放：释放因子 RF3 与 GTP 结合，激活肽基转移酶，使 P 位的肽链水解脱离 tRNA，释放到细胞质中。
• 步骤 3：核糖体解离：GTP 水解，RF1/RF2、RF3 释放，核糖体在解离因子 RRF 和 EF-G 作用下，解离为 30S 小亚基和 50S 大亚基，可重新参与下一轮翻译；mRNA 和空载 tRNA 也随之释放。
• 解析：论述需按 “起始 - 延伸 - 终止” 的顺序，明确每个阶段的 “参与物质（起始因子、延伸因子、释放因子）、关键步骤（结合、转肽、移位）、能量消耗（GTP 水解）”，突出原核生物的特点（如 70S 核糖体、fMet-tRNA^(fMet)、SD 序列），避免与真核生物翻译混淆（如真核为 80S 核糖体、甲硫氨酸无甲酰化）。该考点是中心法则的核心环节，需熟练掌握翻译的完整流程。

八、计算题（5 分）

• 答案：
  1. 有意义链的判断：有意义链（编码链）是 DNA 双链中与 mRNA 碱基序列（除 T 换为 U 外）一致的链，转录时以其互补链（模板链，无意义链）为模板，且转录方向与有意义链的 5'→3' 方向一致。

     已知 DNA 链 1 为 5'-ATTCGCGAGGCT-3'，链 2 为 3'-TAAGCTCCGA-5'（可改写为 5'-AGCCTCGCGATT-3'）；转录方向为 5'→3'，需选择模板链的 3'→5' 方向与转录方向一致（因转录按模板链 3'→5' 合成 mRNA 5'→3'）。

     若以链 2 为模板链（3'→5' 方向：3'-TAAGCTCCGA-5'），则转录生成的 mRNA 碱基序列与链 1（5'→3'）除 T 换 U 外一致，故链 1 为有意义链，链 2 为模板链。
  2. mRNA 的碱基序列：按模板链（链 2）3'→5' 方向，遵循碱基互补配对原则（A-U、T-A、G-C、C-G）转录：

     模板链（链 2）3' 端序列：3'-T A A G C T C C G A-5'

     mRNA 5' 端序列：5'-A U U C G C G A G G C U-3'

     即 mRNA 碱基序列为5'-AUUCGCGAGGCT-3'（与有意义链 1 相比，仅 T 替换为 U）。
• 解析：判断有意义链的核心是 “mRNA 与有意义链碱基一致（T→U）”，需先将链 2 改写为 5'→3' 方向（便于对比），再根据转录方向（5'→3'）确定模板链的方向（3'→5'），最终推导 mRNA 序列。该考点是转录过程的核心应用，需熟练掌握碱基互补配对与链方向的关系。

九、简答题（5 分）

• 答案：有线粒体的生物体（真核生物及部分原核生物）中，典型的呼吸链有两条，均位于线粒体内膜，通过传递电子和氢原子生成 ATP，分别为NADH 呼吸链和FADH₂呼吸链（琥珀酸呼吸链），组成如下：

1. NADH 呼吸链（主要呼吸链）
   • 核心功能：传递 NADH（如糖酵解、三羧酸循环产生的 NADH）中的电子和氢原子，生成 ATP 效率高（1NADH≈2.5ATP）。
   • 组成（按电子传递顺序）：
     • 复合体 Ⅰ（NADH - 泛醌还原酶）：含 FMN（黄素单核苷酸）和铁硫簇，催化 NADH 脱氢生成 NAD⁺，将电子传递给泛醌（Q），同时将 H⁺泵入线粒体内膜间隙。
     • 泛醌（Q，辅酶 Q）：脂溶性小分子，作为电子和氢原子的载体，连接复合体 Ⅰ 与复合体 Ⅲ。
     • 复合体 Ⅲ（泛醌 - 细胞色素 c 还原酶）：含细胞色素 b、c₁和铁硫簇，将电子从泛醌传递给细胞色素 c（Cyt c），同时泵出 H⁺。
     • 细胞色素 c（Cyt c）：水溶性蛋白，位于线粒体内膜间隙，传递电子给复合体 Ⅳ。
     • 复合体 Ⅳ（细胞色素 c 氧化酶）：含细胞色素 a、a₃和铜离子，将电子传递给最终受体 O₂，生成 H₂O，同时泵出 H⁺。
2. FADH₂呼吸链（次要呼吸链）
   • 核心功能：传递 FADH₂（如三羧酸循环中琥珀酸脱氢酶产生的 FADH₂）中的电子和氢原子，生成 ATP 效率较低（1FADH₂≈1.5ATP）。
   • 组成（按电子传递顺序）：
     • 复合体 Ⅱ（琥珀酸 - 泛醌还原酶）：含 FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）和铁硫簇，催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，将 FADH₂的电子传递给泛醌（Q），不泵出 H⁺（故 ATP 生成少）。
     • 后续组成与 NADH 呼吸链一致：泛醌（Q）→复合体 Ⅲ→细胞色素 c→复合体 Ⅳ→O₂。

• 解析：需区分两条呼吸链的 “起点（NADH/FADH₂）、组成差异（是否含复合体 Ⅰ/Ⅱ）、ATP 生成效率”，重点说明复合体的功能（脱氢、传电子、泵 H⁺），避免混淆两条呼吸链的组成。该考点是生物氧化的核心内容，需结合氧化磷酸化理解呼吸链的作用。

十、实验分析题（10 分）

• 答案：该操作的核心原理是基于血清蛋白的带电性质与电泳的分离逻辑，具体如下：

1. 血清蛋白的带电性质（关键前提）

   血清中主要含白蛋白、α₁- 球蛋白、α₂- 球蛋白、β- 球蛋白、γ- 球蛋白五种蛋白质，其等电点（pI）均小于电泳常用的缓冲液 pH（如 pH=8.6 的巴比妥缓冲液）：
   • 当缓冲液 pH＞蛋白质 pI 时，蛋白质带负电荷（羧基解离 - COO⁻），且不同蛋白质的 pI 不同，带电量也不同（pI 越小，带负电越多）。
   • 例如，白蛋白 pI≈4.7（带负电最多），γ- 球蛋白 pI≈7.3（带负电最少），其他球蛋白的带电量介于二者之间。
2. 电泳的分离逻辑（电荷→迁移方向→分离）

   电泳时，电场中带电粒子向相反电极移动（“同性相斥，异性相吸”）：
   • 带负电的血清蛋白会向正极移动，迁移速度取决于带电量（带负电越多，迁移速度越快）和分子量（分子量越小，迁移速度越快，此处带电量是主要影响因素）。
   • 若将点样端靠近负极，血清蛋白从负极侧的点样位置出发，向正极移动，带电量多的蛋白质（如白蛋白）迁移距离远，带电量少的蛋白质（如 γ- 球蛋白）迁移距离近，最终在醋酸纤维膜上形成从正极到负极依次为 “白蛋白→α₁- 球蛋白→α₂- 球蛋白→β- 球蛋白→γ- 球蛋白” 的五条区带，实现分离。
3. 反向操作的弊端（为何不能点样端靠近正极）

   若点样端靠近正极，带负电的血清蛋白会向正极移动，但点样位置已靠近正极，蛋白质迁移距离极短，甚至可能因 “同性相斥” 无法离开点样区，导致区带重叠，无法实现有效分离。

• 解析：需紧扣 “缓冲液 pH 与蛋白质 pI 的关系→蛋白质带电性质→电场中的迁移方向→点样位置与分离效果的关联” 逻辑链，结合血清蛋白的具体 pI 与带电量差异，说明操作的必要性。该考点是电泳实验的核心应用，需结合蛋白质电荷性质理解实验设计原理。