2026 年浙江农林大学考研真题样题（615 生物化学）

一、名词解释（每题 3 分，共 30 分）

1. 必需氨基酸

2. 超二级结构

3. 米氏常数（Km）

• 酶的特征常数：Km 值仅与酶的结构、底物种类、反应温度、pH 等有关，与酶浓度无关（如过氧化氢酶对 H₂O₂的 Km 值恒定）（1 分）；
• 生理意义：Km 值可反映酶与底物的亲和力（Km 越小，亲和力越强，如己糖激酶对葡萄糖的 Km 小于对果糖的 Km，说明更易结合葡萄糖）；也可判断酶的天然底物（Km 最小的底物为天然底物）（1 分）。
  通过 Lineweaver-Burk 双倒数作图可精确计算 Km 值（横轴截距为 - 1/Km）。

4. 抑制剂

• 不可逆抑制剂：通过共价键与酶活性中心必需基团结合（如有机磷农药抑制胆碱酯酶），抑制作用不可逆转，需通过合成新酶恢复活性（1 分）；
• 可逆抑制剂：通过非共价键与酶或酶 - 底物复合物结合，抑制作用可通过透析、稀释等方式解除，包括竞争性抑制剂（如磺胺类药物抑制二氢叶酸合成酶）、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂（1 分）。
  抑制剂的核心作用是调节酶活性，在医药（如抗生素）、农业（如除草剂）领域广泛应用。

5. 退火

• 温度条件：需降至核酸变性温度（Tm）以下 20-25℃（如 DNA 的 Tm 约为 80-90℃，退火温度通常为 55-65℃），温度下降过快会导致互补链无法有效配对（1 分）；
• 应用场景：PCR 扩增中的退火步骤（引物与模板 DNA 结合）、DNA 分子杂交（检测特定核酸序列）、核酸探针技术等（1 分）。
  退火效率与核酸浓度、互补序列长度、离子强度（如 Mg²⁺促进退火）有关。

6. 氧化磷酸化

• 电子传递链将质子（H⁺）从线粒体基质泵到内膜间隙，形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度（1 分）；
• 质子顺梯度通过 ATP 合酶回流，驱动 ATP 合酶构象变化，实现 ADP 磷酸化生成 ATP（1 分）。
  需注意：氧化磷酸化与电子传递链紧密偶联，解偶联剂（如 2,4 - 二硝基苯酚）可破坏质子梯度，使电子传递与 ATP 合成分离，导致能量以热能形式释放（如棕色脂肪组织的产热机制）。

7. 乳酸循环（Cori 循环）

1. 肌肉阶段：无氧时，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下转化为乳酸（释放 NAD⁺，维持糖酵解持续进行）（0.5 分）；
2. 肝脏阶段：乳酸进入肝脏后，先脱氢生成丙酮酸，再经糖异生途径（需丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶等）转化为葡萄糖（0.5 分）；
3. 循环完成：葡萄糖经血液返回肌肉，再次参与糖酵解（1 分）。
   生理意义：避免乳酸在肌肉堆积导致酸中毒，同时实现乳酸的 “回收利用”，为肌肉持续供能（如长跑后乳酸循环活跃）。需消耗能量（每循环 1 分子乳酸需消耗 6 分子 ATP）。

8. 变构调节（别构调节）

• 协同效应：多个亚基的酶（寡聚酶）中，一个亚基结合效应剂后，会影响其他亚基的构象和活性（如血红蛋白结合 O₂后，其他亚基对 O₂的亲和力增强，正协同效应）（1 分）；
• 效应剂类型：变构激活剂（结合后酶活性增强，如 AMP 激活磷酸果糖激酶 - 1）、变构抑制剂（结合后酶活性降低，如 ATP 抑制磷酸果糖激酶 - 1）（1 分）。
  主要参与代谢途径的关键酶调节（如三羧酸循环的异柠檬酸脱氢酶），实现代谢的快速精准调控，属于酶活性的快速调节方式。

9. 反密码子

• tRNA 的 3' 端携带与密码子对应的氨基酸（如反密码子 5'-GAA-3' 识别密码子 5'-UUC-3'，携带苯丙氨酸）（1 分）；
• 反密码子与密码子的配对确保氨基酸按 mRNA 的遗传信息准确掺入肽链，是遗传信息传递的关键环节（1 分）。
  需注意：反密码子的阅读方向为 5'→3'，与密码子的阅读方向（5'→3'）相反，实际配对时需反向互补（如密码子 5'-AUG-3' 对应反密码子 5'-CAU-3'）。

10. β- 氧化

1. 脂酰 CoA 脱氢生成烯脂酰 CoA（FAD 为辅酶，生成 FADH₂）；
2. 加水生成 β- 羟脂酰 CoA；
3. 再脱氢生成 β- 酮脂酰 CoA（NAD⁺为辅酶，生成 NADH）；
4. 硫解生成乙酰 CoA 和短链脂酰 CoA（1 分）。
   生理意义：是脂肪酸分解供能的主要途径（1 分子软脂酸经 β- 氧化可生成 106 分子 ATP），产物乙酰 CoA 可进入三羧酸循环彻底氧化供能，或在肝内转化为酮体（1 分）。需注意：不饱和脂肪酸的 β- 氧化需额外的异构酶和还原酶参与。

二、填空题（每空格 1 分，共 20 分）

1. DNA 双螺旋结构模型是 (1) 沃森（Watson）和克里克（Crick） 于 (2)1953 年提出的。

   答案解析：该模型基于 X 射线衍射数据（富兰克林提供）和碱基配对规律（A-T、G-C），揭示了 DNA 的二级结构，为分子生物学的发展奠定基础，二人因此获 1962 年诺贝尔生理学或医学奖。
2. 蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的 (3) 羧基（-COOH） 和另一氨基酸的 (4) 氨基（-NH₂） 连接而形成的。

   答案解析：肽键形成过程为羧基脱去羟基（-OH）、氨基脱去氢（-H），发生脱水缩合反应，形成的肽键具有部分双键性质（不可自由旋转），是蛋白质二级结构形成的基础。
3. 在蛋白质的 α- 螺旋结构中，在环状氨基酸 (5) 脯氨酸（Pro） 存在处局部螺旋结构中断。

   答案解析：脯氨酸的氨基与侧链形成环状结构，无法参与 α- 螺旋中的氢键形成（α- 螺旋需每个氨基酸的氨基氢与后续第 4 个氨基酸的羧基氧形成氢键），因此会破坏 α- 螺旋的连续性，形成 “结节”。
4. 氨基酸处于等电状态时，主要是以 (6) 两性离子（兼性离子，⁺NH₃-CH (R)-COO⁻） 形式存在，此时它的溶解度最小。

   答案解析：等电点（pI）时，氨基酸的氨基质子化（⁺NH₃-）与羧基解离（-COO⁻）程度相等，分子净电荷为零，两性离子间的静电斥力最小，易聚集沉淀，溶解度最低，可通过等电点沉淀法分离氨基酸。
5. 一个 α- 螺旋片段含有 180 个氨基酸残基，该片段中有 (7)50 圈螺旋？该 α- 螺旋片段的轴长为 (8)75nm。

   答案解析：α- 螺旋的结构参数为：每圈螺旋含 3.6 个氨基酸残基，螺距（每圈轴长）为 0.54nm。因此，螺旋圈数 = 180÷3.6=50 圈；轴长 = 50×0.54nm=27nm（注：原解析若计算错误，正确应为 27nm，需核对参数：标准 α- 螺旋每圈 3.6 残基，螺距 0.54nm，180 残基对应 50 圈，轴长 50×0.54=27nm）。
6. 酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk 作图法），得到的直线在横轴的截距为 (9)-1/Km，纵轴上的截距为 (10)1/Vmax。

   答案解析：双倒数方程为 1/v = (Km/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax，以 1/v 为纵轴、1/[S] 为横轴作图，直线斜率为 Km/Vmax，横轴截距（1/[S]=-1/Km 时，1/v=0）为 - 1/Km，纵轴截距（1/[S]=0 时）为 1/Vmax，可通过截距计算 Km 和 Vmax。
7. 维生素是维持生物体正常生长所必需的一类 (11) 微量 有机物质。主要作用是作为 (12) 辅酶或辅基 的组分参与体内代谢。

   答案解析：维生素不能由人体合成或合成量不足，需从食物获取，且需求量极小（mg 或 μg 级）；多数 B 族维生素（如 B₁为 TPP 的组分、B₂为 FAD 的组分）是辅酶或辅基的核心成分，参与酶促反应的递氢、递电子或基团转移。
8. 真核细胞生物氧化的主要场所是 (13) 线粒体，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于 (14) 线粒体内膜。

   答案解析：生物氧化的核心是有氧呼吸，包括三羧酸循环（线粒体基质）、电子传递链和氧化磷酸化（线粒体内膜）；呼吸链（复合体 Ⅰ-Ⅳ）和 ATP 合酶（偶联因子）均镶嵌在线粒体内膜，形成跨膜质子梯度，为 ATP 合成提供条件。
9. α- 淀粉酶和 β- 淀粉酶只能水解淀粉的 (15)α-1,4 - 糖苷键，所以不能够使支链淀粉完全水解。

   答案解析：淀粉分为直链淀粉（仅 α-1,4 - 糖苷键）和支链淀粉（α-1,4 - 糖苷键为主链，α-1,6 - 糖苷键为分支点）；α- 淀粉酶随机水解 α-1,4 - 糖苷键，β- 淀粉酶从非还原端依次水解 α-1,4 - 糖苷键，二者均无法水解 α-1,6 - 糖苷键，需脱支酶（如异淀粉酶）协同作用才能完全水解支链淀粉。
10. 蛋白质的生物合成是以 (16)mRNA 作为模板， (17)tRNA 作为运输氨基酸的工具， (18) 核糖体（核蛋白体） 作为合成的场所。

    答案解析：蛋白质合成（翻译）的核心是 “模板 - 转运 - 场所” 的协同：mRNA 携带遗传密码（决定氨基酸序列），tRNA 通过反密码子识别密码子并转运氨基酸，核糖体是肽键形成的场所（大亚基催化肽键合成，小亚基结合 mRNA）。
11. 乳糖操纵子的诱导物是 (19) 异乳糖，色氨酸操纵子的辅阻遏物是 (20) 色氨酸（Trp）。

    答案解析：乳糖操纵子中，乳糖进入细胞后转化为异乳糖，异乳糖结合阻遏蛋白使其构象改变，脱离操纵序列，启动结构基因表达（分解乳糖）；色氨酸操纵子中，色氨酸充足时，与阻遏蛋白结合形成辅阻遏物，二者共同结合操纵序列，抑制结构基因表达（避免色氨酸过量合成），属于负反馈调节。

三、单项选择题（每小题 1 分，共 20 分）

1. 下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（ ）

   答案：B. 酪氨酸

   解析：必需氨基酸包括亮氨酸（A）、赖氨酸（C）、蛋氨酸（D）；酪氨酸可由苯丙氨酸（必需氨基酸）羟化生成，属于半必需氨基酸，人体可自身合成，无需从食物获取。
2. hnRNA 是下列哪种 RNA 的前体？（ ）

   答案：C. mRNA

   解析：hnRNA（核不均一 RNA）是真核细胞 mRNA 的前体，在细胞核内合成后，经 5' 端加帽、3' 端加 poly (A) 尾、剪接（去除内含子）等加工过程，形成成熟 mRNA，再转运至细胞质参与翻译；tRNA（A）前体为 pre-tRNA，rRNA（B）前体为 pre-rRNA，snRNA（D）是核内小 RNA，参与 RNA 剪接。
3. 下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？（ ）

   答案：A. 蛋白质分子的净电荷为零时的 pH 值是它的等电点

   解析：B 错误，多数蛋白质在中性盐溶液中发生盐溶（溶解度增加），只有盐浓度过高时才会盐析（沉淀）；C 错误，蛋白质在等电点时溶解度最小，沉淀蛋白质应接近等电点（如豆腐制作利用大豆蛋白在等电点沉淀）；D 错误，A 表述正确。
4. 构成多核苷酸链骨架的关键是（ ）。

   答案：D. 3′5′— 磷酸二酯键

   解析：多核苷酸链（DNA 或 RNA）中，相邻核苷酸的 3' 羟基与下一个核苷酸的 5' 磷酸通过磷酸二酯键连接，形成 “磷酸 - 核糖（或脱氧核糖）” 交替的骨架结构，方向为 5'→3'；A、B、C 选项的磷酸二酯键连接位置错误，不存在于天然核酸中。
5. 含有稀有碱基比例较多的核酸是（ ）。

   答案：C. tRNA

   解析：稀有碱基是指除 A、U、G、C 外的特殊碱基（如次黄嘌呤 I、假尿嘧啶 ψ、甲基化碱基），tRNA 为适应反密码子与密码子的摆动配对，含有大量稀有碱基（约占碱基总数的 10%-20%）；DNA（A、B）和 mRNA（D）的稀有碱基含量极少。
6. 酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ ）。

   答案：C. Vmax 不变，Km 增加

   解析：竞争性抑制剂与底物结构相似，竞争结合酶的活性中心，增加底物浓度可解除抑制。其作用机制是：抑制剂不影响酶与底物的最大结合能力（Vmax 不变），但需更高底物浓度才能达到半最大速率（Km 增加，反映酶与底物的亲和力降低）；非竞争性抑制剂使 Vmax 降低、Km 不变，反竞争性抑制剂使 Vmax 和 Km 均降低。
7. 酶催化作用对能量的影响在于（ ）。

   答案：A. 降低活化能

   解析：酶的催化本质是降低化学反应的活化能（使更多底物分子达到反应所需能量），加快反应速率，但不改变反应的平衡常数（不增加或降低反应物 / 产物的能量水平，B、C、D 错误），也不改变反应的方向。
8. 三羧酸循环的限速酶是（ ）。

   答案：D. 异柠檬酸脱氢酶

   解析：三羧酸循环的关键限速酶有三个：异柠檬酸脱氢酶（主要限速酶，受 ATP、NADH 抑制，受 ADP 激活）、α- 酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶；丙酮酸脱氢酶（A）参与糖酵解产物丙酮酸的氧化脱羧，不属于三羧酸循环；顺乌头酸酶（B）、琥珀酸脱氢酶（C）为三羧酸循环中的普通酶，催化可逆反应，非限速酶。
9. 生物素是（ ）的辅酶。

   答案：B. 丙酮酸羧化酶

   解析：生物素的核心功能是作为羧化酶的辅酶，参与 CO₂的固定与转移，如丙酮酸羧化酶（催化丙酮酸→草酰乙酸，糖异生的关键酶）、乙酰 CoA 羧化酶（催化乙酰 CoA→丙二酸单酰 CoA，脂肪酸合成的关键酶）；丙酮酸脱氢酶（A）的辅酶是 TPP、硫辛酸、FAD 等，烯醇化酶（C）、醛缩酶（D）为糖酵解中的酶，无需生物素作为辅酶。
10. 脂肪酸从头合成的酰基载体是（ ）。

    答案：A. ACP（酰基载体蛋白）

    解析：脂肪酸从头合成（细胞质中）以 ACP 为酰基载体，其 4' 磷酸泛酰巯基乙胺基团可结合酰基（如丙二酸单酰 - ACP），参与后续的缩合、还原反应；CoA（B）是脂肪酸 β- 氧化（线粒体中）的酰基载体；生物素（C）是羧化酶辅酶，TPP（D）是脱氢酶辅酶，均不参与酰基转移。
11. 转氨酶的辅酶是（ ）。

    答案：D. 磷酸吡哆醛

    解析：转氨酶（如谷丙转氨酶 ALT、谷草转氨酶 AST）的作用是催化氨基酸的氨基转移到 α- 酮酸上，其辅酶是维生素 B₆的活性形式 —— 磷酸吡哆醛（或磷酸吡哆胺），可作为氨基的载体；NAD⁺（A）、NADP⁺（B）是脱氢酶的辅酶，FAD（C）是黄素蛋白酶的辅酶，均不参与氨基转移。
12. 参与尿素循环的氨基酸是（ ）。

    答案：B. 鸟氨酸

    解析：尿素循环（鸟氨酸循环）的核心步骤是：氨与 CO₂在肝细胞线粒体中生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸结合生成瓜氨酸，瓜氨酸进入细胞质与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，进一步分解为精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸（鸟氨酸循环再生）；组氨酸（A）、蛋氨酸（C）、赖氨酸（D）不直接参与尿素循环。
13. 人类和灵长类嘌呤代谢的终产物是（ ）。

    答案：A. 尿酸

    解析：嘌呤核苷酸分解代谢的终产物因物种而异：人类、灵长类、鸟类的终产物为尿酸（尿酸排泄障碍会导致痛风）；哺乳动物（除灵长类）可将尿酸进一步分解为尿囊素（B）；硬骨鱼分解为尿囊酸（C）；大多数鱼类和两栖类分解为尿素（D）。
14. 脂肪酸从头合成的限速酶是（ ）。

    答案：A. 乙酰 CoA 羧化酶

    解析：脂肪酸从头合成的第一步（关键限速步）是乙酰 CoA 在乙酰 CoA 羧化酶催化下生成丙二酸单酰 CoA（需生物素作为辅酶），该酶受柠檬酸激活、受长链脂酰 CoA 抑制；缩合酶（B）、β- 酮脂酰 - ACP 还原酶（C）、α,β- 烯脂酰 - ACP 还原酶（D）均为后续反应的酶，非限速酶。
15. 嘌呤环中第 4 位和第 5 位碳原子来自（ ）。

    答案：A. 甘氨酸

    解析：嘌呤环的原子来源可总结为 “甘氨酸中间站，谷氨酰胺坐两边，天冬氨酸敲敲门，一碳单位站门前，CO₂顶上安”：第 4、5 位 C 和 7 位 N 来自甘氨酸；第 2、8 位 C 来自一碳单位；第 6 位 O 来自 CO₂；第 3、9 位 N 来自谷氨酰胺；第 1 位 N 来自天冬氨酸。
16. 参加 DNA 复制的酶类包括：（1）DNA 聚合酶 Ⅲ；（2）解链酶；（3）DNA 聚合酶 Ⅰ；（4）RNA 聚合酶（引物酶）；（5）DNA 连接酶。其作用顺序是：（ ）。

    答案：D. (2)、(4)、(1)、(3)、(5)

    解析：DNA 复制的酶促反应顺序为：
17. 解链酶（2）解开 DNA 双链，形成复制叉；
18. 引物酶（4，属于 RNA 聚合酶）合成 RNA 引物（提供 3'-OH 末端，供 DNA 聚合酶结合）；
19. DNA 聚合酶 Ⅲ（1）以引物为起点，合成子链（主要的 DNA 合成酶）；
20. DNA 聚合酶 Ⅰ（3）切除 RNA 引物，填补缺口；
21. DNA 连接酶（5）连接相邻子链的冈崎片段（滞后链）。
22. 以 5’—ACTAGTCAG—3’（DNA 链）为模板合成相应的 mRNA 链的核苷酸序列应为（ ）。

    答案：C. 5’— CUGACUAGU—3’

    解析：转录过程中，mRNA 与 DNA 模板链反向互补，且碱基配对为 A-U、T-A、G-C、C-G。步骤如下：
23. 确定模板链方向（5'→3'）：5’—ACTAGTCAG—3’；
24. mRNA 链方向为 3'→5'（与模板链反向），碱基互补为：3’—UGAUCAGUC—5’；
25. 书写 mRNA 序列时按 5'→3' 方向，颠倒后为 5’—CUGACUAGU—3’（选项 C）。
26. 镰刀形红细胞贫血病是异常血红蛋白纯合子基因的临床表现。β- 链变异是由下列哪种突变造成的：（ ）。

    答案：D. 点突变

    解析：该病的病因是 β- 珠蛋白基因的点突变（碱基替换）：第 6 位密码子由 GAG（编码谷氨酸）突变为 GTG（编码缬氨酸），导致血红蛋白 β- 链结构改变，红细胞呈镰刀状，功能异常；交换（A）、插入（B）、缺失（C）会导致框移突变，与该病的突变类型不符。
27. 根据摆动学说，当一个 tRNA 分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤（I）时，它可以和 mRNA 密码子的第三位的几种碱基配对：（ ）。

    答案：C. 3

    解析：摆动学说指出，反密码子的第一个碱基与密码子的第三个碱基配对时存在灵活性：I 可与 U、C、A 配对；G 可与 U 配对；U 可与 A 或 G 配对；A、C 仅与 U、G 配对。因此，反密码子第一个碱基为 I 时，可与 3 种碱基配对。
28. 蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是（ ）。

    答案：B. 从 N 端到 C 端

    解析：蛋白质合成时，氨基酸通过肽键连接到肽链的 C 端（每次添加一个氨基酸到现有肽链的 C 端），因此肽链延伸方向为 N 端（第一个氨基酸，如甲酰甲硫氨酸 fMet）→C 端；mRNA 的阅读方向为 5'→3'，二者方向一致。

四、判断题（对的打√，错的打 ×；每题 1 分，共 20 分）

1. 所有的蛋白质都有酶活性。（×）

   解析：蛋白质按功能可分为酶蛋白（有催化活性）、结构蛋白（如胶原蛋白）、转运蛋白（如血红蛋白）、调节蛋白（如胰岛素）等，仅酶蛋白具有酶活性，并非所有蛋白质都是酶。
2. 构成蛋白质的 20 种氨基酸都是必需氨基酸。（×）

   解析：20 种氨基酸中，人体仅 8 种为必需氨基酸（成人），其余 12 种（如甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸）可自身合成，属于非必需氨基酸。
3. 盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。（√）

   解析：盐析是通过高浓度中性盐（如硫酸铵）破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质沉淀，不改变蛋白质的空间构象（变性），沉淀的蛋白质可通过透析去除盐离子，恢复活性，因此是分离纯化蛋白质的常用方法。
4. mRNA 是细胞内种类最多、含量最丰富的 RNA。（×）

   解析：细胞内含量最丰富的 RNA 是 rRNA（占 RNA 总量的 80%-85%，构成核糖体）；mRNA 种类最多（每种蛋白质对应一种 mRNA），但含量最少（仅占 5%-10%）；tRNA 含量居中（10%-15%）。
5. 对于提纯的 DNA 样品，测得 OD260/OD280<1.8，则说明样品中含有 RNA。（×）

   解析：纯 DNA 的 OD260/OD280 比值约为 1.8，纯 RNA 约为 2.0；若比值 < 1.8，说明样品中含有蛋白质（蛋白质在 280nm 有吸收）污染，而非 RNA（RNA 会使比值升高）。
6. Km 是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。（√）

   解析：Km 值由酶的结构、底物种类、反应条件（温度、pH）决定，与酶浓度无关（酶浓度仅影响 Vmax，不影响 Km），是判断酶与底物亲和力的重要参数。
7. B 族维生素都可以作为辅酶的组分参与代谢。（√）

   解析：B 族维生素（如 B₁、B₂、B₃、B₅、B₆、B₇、B₉、B₁₂）的共同功能是作为辅酶或辅基的核心成分，参与能量代谢（如 B₁构成 TPP，参与糖代谢）、氨基酸代谢（如 B₆构成磷酸吡哆醛）、核酸合成（如 B₉、B₁₂参与一碳单位转移）。
8. 麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。（×）

   解析：麦芽糖是由两个葡萄糖分子通过 α-1,4 - 糖苷键连接形成的双糖（淀粉水解产物）；由葡萄糖与果糖构成的双糖是蔗糖（如白砂糖的主要成分）；乳糖由葡萄糖与半乳糖构成。
9. 糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行。（√）

   解析：糖酵解是葡萄糖分解为丙酮酸的过程，无需氧气参与，有氧时丙酮酸进入线粒体彻底氧化（三羧酸循环），无氧时丙酮酸转化为乳酸（动物）或乙醇（植物、微生物），因此有氧无氧条件下均可进行，是生物界普遍存在的代谢途径。
10. 在原核细胞和真核细胞中，染色体 DNA 都与组蛋白形成复合体。（×）

    解析：真核细胞的染色体 DNA 与组蛋白（H1、H2A、H2B、H3、H4）结合形成核小体，进一步折叠为染色质；原核细胞（如细菌）的 DNA 无组蛋白，仅与类组蛋白（如 HU 蛋白）结合，结构更简单，无染色质结构。
11. 脂肪酸的 β- 氧化和 α- 氧化都是从羧基端开始的。（√）

    解析：β- 氧化断裂脂肪酸的 β- 碳与 α- 碳之间的键，α- 氧化断裂 α- 碳与羧基碳之间的键，二者均从脂肪酸的羧基端（-COOH）开始，逐步缩短碳链；ω- 氧化从脂肪酸的甲基端（ω- 端）开始，较为少见。
12. 糖异生过程中克服第 2 个能障的酶是磷酸果糖激酶。（×）

    解析：糖异生需克服糖酵解的 3 个不可逆反应（能障），对应的关键酶分别是：①丙酮酸羧化酶 + 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（克服丙酮酸激酶反应）；②果糖二磷酸酶 - 1（克服磷酸果糖激酶反应，第 2 个能障）；③葡萄糖 - 6 - 磷酸酶（克服己糖激酶反应）。磷酸果糖激酶是糖酵解的关键酶，不参与糖异生。
13. 脂肪酸的生物合成包括二个方面：饱和脂肪酸的从头合成及不饱和脂肪酸的合成。（√）

    解析：脂肪酸生物合成分为两步：①饱和脂肪酸从头合成（细胞质中，以乙酰 CoA 为原料，合成软脂酸）；②不饱和脂肪酸合成（在饱和脂肪酸基础上，通过去饱和酶引入双键，如软脂酸→棕榈油酸，硬脂酸→油酸），动物不能合成亚油酸、α- 亚麻酸，需从食物获取。
14. 嘌呤核苷酸的合成顺序是，首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP），再进一步转化为腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核苷酸（GMP）。（√）

    解析：嘌呤核苷酸的从头合成以 5 - 磷酸核糖为起点，先合成 IMP（嘌呤环的前体），再通过不同途径分别合成 AMP（IMP + 天冬氨酸）和 GMP（IMP+NAD⁺→黄嘌呤核苷酸 + 谷氨酰胺→GMP），该顺序是嘌呤核苷酸合成的核心路径。
15. 因为 DNA 两条链是反向平行的，在双向复制中一条链按 5′→3′的方向合成，另一条链按 3′→5′的方向合成。（×）

    解析：DNA 聚合酶仅能从 5'→3' 方向合成子链，因此双向复制中，一条链（前导链）连续合成（5'→3'），另一条链（滞后链）通过冈崎片段（短链，5'→3' 合成）不连续合成，再由 DNA 连接酶连接，不存在 3'→5' 方向的合成。
16. 由于遗传密码的通用性，真核细胞的 mRNA 可在原核翻译系统中得到正常的翻译。（×）

    解析：遗传密码的通用性是指不同生物共用一套密码子，但真核 mRNA 与原核 mRNA 的结构存在差异（真核 mRNA 有 5' 端帽子和 3' 端 poly (A) 尾，原核 mRNA 有 SD 序列），且原核翻译系统（如核糖体、tRNA）可能无法识别真核 mRNA 的调控序列，导致翻译效率低或异常（如真核 mRNA 在大肠杆菌中翻译可能起始错误）。
17. 在蛋白质生物合成中所有的氨酰 - tRNA 都是首先进入核糖体的 A 部位。（×）

    解析：蛋白质合成的起始阶段，起始氨酰 - tRNA（原核为 fMet-tRNAfMet，真核为 Met-tRNAiMet）首先进入核糖体的 P 部位（肽酰位），结合起始密码子（AUG）；后续的氨酰 - tRNA 才进入 A 部位（氨基酰位），与 mRNA 密码子配对，再通过肽键转移形成肽链。
18. 原核细胞新生肽链 N 端第一个残基为 fMet（甲酰甲硫氨酸）；真核细胞新生肽链 N 端为 Met（甲硫氨酸）。（√）

    解析：原核细胞的起始 tRNA 携带 fMet（甲硫氨酸的氨基被甲酰化），因此新生肽链 N 端为 fMet；真核细胞的起始 tRNA 携带未甲酰化的 Met，因此 N 端为 Met；多数情况下，新生肽链合成后会切除 N 端的 fMet 或 Met。
19. 酮体是在肝内合成，肝外利用。（√）

    解析：酮体（乙酰乙酸、β- 羟丁酸、丙酮）由肝细胞线粒体中的乙酰 CoA 合成（肝内有合成酮体的酶系），但肝细胞缺乏利用酮体的关键酶（琥珀酰 CoA 转硫酶），需通过血液运输到肝外组织（如脑、肌肉、肾），在肝外组织中分解为乙酰 CoA，进入三羧酸循环供能，该特点可避免肝脏自身消耗酮体。
20. 在 DNA 双螺旋结构中，A—T 之间可形成三个氢键，而 G—C 之间可形成二个氢键。（×）

    解析：DNA 双螺旋中，碱基配对的氢键数量为：G-C 之间形成三个氢键（G 的氨基与 C 的羰基、G 的酮基与 C 的氨基），A-T 之间形成两个氢键，因此 G-C 配对的稳定性高于 A-T 配对（富含 G-C 的 DNA 熔点 Tm 更高），题干中氢键数量颠倒，表述错误。

五、简答题（每题 5 分，共 30 分）

1. 什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？

（一）蛋白质变性作用的定义（2 分）

（二）引起蛋白质变性的因素（3 分，每类 1 分）

1. 物理因素：
   • 高温（如煮沸使鸡蛋蛋清凝固，破坏蛋白质氢键）；
   • 紫外线、X 射线（破坏蛋白质的二硫键和氢键）；
   • 剧烈搅拌、振荡（破坏蛋白质的空间结构，如鸡蛋清搅拌成泡沫）。
2. 化学因素：
   • 强酸、强碱（如盐酸、氢氧化钠，破坏蛋白质的盐键和氢键，使蛋白质带电状态改变）；
   • 有机溶剂（如乙醇、丙酮，破坏蛋白质的疏水作用，如 75% 乙醇消毒使细菌蛋白质变性）；
   • 变性剂（如尿素、盐酸胍，破坏氢键；巯基乙醇破坏二硫键）；
   • 重金属离子（如 Hg²⁺、Pb²⁺，与蛋白质的巯基结合，破坏空间结构，如重金属中毒）。
3. 生物因素：如蛋白酶（部分蛋白酶可轻度破坏蛋白质构象，辅助变性），但主要变性因素为物理和化学因素。

2. 磷酸戊糖途径有何生理意义？

1. 产生 NADPH，为生物合成提供还原力（2 分）
   NADPH 是细胞内重要的还原剂，不参与 ATP 合成，主要用于：

• 脂肪酸、胆固醇等脂质的合成（需 NADPH 提供氢）；
• 核苷酸的合成（如嘌呤核苷酸合成中一碳单位的转移需 NADPH）；
• 谷胱甘肽的还原（维持细胞内谷胱甘肽的还原态，保护细胞膜免受氧化损伤，尤其在红细胞中可防止血红蛋白氧化）。

2. 产生 5 - 磷酸核糖，为核酸合成提供原料（1 分）

   磷酸戊糖途径的中间产物 5 - 磷酸核糖是合成 RNA、DNA 及核苷酸（如 ATP、GTP）的关键原料，当细胞处于分裂旺盛期（如癌细胞、分生组织细胞）时，该途径活性增强，满足核酸合成需求。
3. 提供多种中间产物，参与代谢交叉（1 分）

   途径中的中间产物（如 3 - 磷酸甘油醛、6 - 磷酸果糖）可进入糖酵解或三羧酸循环，实现糖代谢途径的相互沟通；同时，5 - 磷酸核糖也可通过转酮酶、转醛酶的作用转化为其他糖（如 7 - 磷酸景天庚酮糖、4 - 磷酸赤藓糖），参与芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸）的合成。
4. 调节细胞内 NADPH/NADP⁺比值，维持 redox 平衡（1 分）

   当细胞内 NADPH 浓度过高时，途径关键酶（葡萄糖 - 6 - 磷酸脱氢酶）被抑制，途径活性降低；当 NADPH 消耗增加（如脂质合成增强）时，酶活性激活，确保 NADPH 供应，维持细胞内氧化还原平衡。

3. 简述化学渗透学说的主要内容，其最显著的特点是什么？

（一）主要内容（4 分，分 3 步）

1. 质子梯度形成（2 分）

   有氧呼吸时，电子经线粒体内膜上的呼吸链（复合体 Ⅰ-Ⅳ）传递：电子从 NADH（或 FADH₂）依次传递给辅酶 Q、细胞色素 c，最终传递给 O₂生成水；同时，呼吸链中的复合体 Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ 作为质子泵，将线粒体基质中的质子（H⁺）主动泵到线粒体内膜间隙，形成跨内膜的质子电化学梯度（包括浓度梯度：内膜间隙 H⁺浓度高于基质；电位梯度：内膜外侧带正电，内侧带负电）。
2. ATP 合成的动力（1 分）

   质子电化学梯度储存了电子传递释放的能量，当质子顺梯度通过线粒体内膜上的 ATP 合酶（复合体 Ⅴ）回流到基质时，质子的流动驱动 ATP 合酶的构象发生改变，使酶的活性中心能催化 ADP 与 Pi 合成 ATP（将质子梯度的化学能转化为 ATP 的化学能）。
3. 偶联关系（1 分）

   电子传递（氧化过程）与 ATP 合成（磷酸化过程）通过质子梯度紧密偶联：若质子梯度被破坏（如解偶联剂作用），电子传递可继续进行（O₂消耗增加），但 ATP 合成停止，能量以热能形式释放。

（二）最显著的特点（1 分）

4. 什么叫遗传中心法则？

（一）核心传递路径（3 分）

1. DNA 复制：遗传信息从 DNA 传递到 DNA（DNA→DNA），发生在细胞分裂间期，通过 DNA 聚合酶催化，确保亲子代 DNA 的遗传信息一致（如体细胞分裂时的 DNA 复制）；
2. 转录：遗传信息从 DNA 传递到 RNA（DNA→RNA），发生在细胞核（真核）或细胞质（原核），通过 RNA 聚合酶催化，以 DNA 一条链为模板合成 mRNA（传递蛋白质合成信息）、tRNA（转运氨基酸）、rRNA（构成核糖体）；
3. 翻译：遗传信息从 RNA 传递到蛋白质（RNA→蛋白质），发生在细胞质的核糖体上，以 mRNA 为模板，tRNA 为转运工具，将密码子对应的氨基酸合成肽链，形成蛋白质（遗传信息的最终表达）。

（二）补充传递路径（2 分）

1. 逆转录：遗传信息从 RNA 传递到 DNA（RNA→DNA），仅存在于逆转录病毒（如 HIV）中，通过逆转录酶催化，以病毒 RNA 为模板合成 cDNA，再整合到宿主细胞 DNA 中；
2. RNA 复制：遗传信息从 RNA 传递到 RNA（RNA→RNA），存在于 RNA 病毒（如烟草花叶病毒、脊髓灰质炎病毒）中，通过 RNA 复制酶催化，以病毒 RNA 为模板合成子代 RNA。

（三）法则的意义（隐含分，无需单独作答）

5. 乙酰 CoA 怎样从线粒体内转运到细胞液中？

1. 线粒体基质中：乙酰 CoA 与草酰乙酸合成柠檬酸（1 分）

   在线粒体基质中，乙酰 CoA 在柠檬酸合酶催化下，与草酰乙酸（三羧酸循环的中间产物）缩合生成柠檬酸；该反应消耗 1 分子 ATP（提供能量），且柠檬酸可通过线粒体内膜上的柠檬酸 - 苹果酸转运体（载体蛋白）穿过内膜。
2. 细胞质中：柠檬酸分解为乙酰 CoA 和草酰乙酸（1 分）

   柠檬酸进入细胞质后，在柠檬酸裂解酶催化下，消耗 1 分子 ATP（生成 AMP 和 PPi），分解为乙酰 CoA（用于脂肪酸合成）和草酰乙酸（需返回线粒体循环利用）。
3. 细胞质中：草酰乙酸转化为苹果酸或丙酮酸（2 分）

   由于草酰乙酸不能直接穿过线粒体内膜，需通过两种方式转化：

• 方式一：草酰乙酸在苹果酸脱氢酶催化下，接受 NADH 的氢生成苹果酸，苹果酸通过苹果酸 -α- 酮戊二酸转运体返回线粒体基质，再脱氢生成草酰乙酸（再生）；
• 方式二：苹果酸在苹果酸酶催化下，脱氢生成丙酮酸（同时生成 NADPH，为脂肪酸合成提供还原力），丙酮酸通过丙酮酸转运体返回线粒体基质，在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸（再生）。

4. 循环完成：乙酰 CoA 持续供应（1 分）
   通过上述步骤，线粒体中的乙酰 CoA 以柠檬酸为载体，持续转运到细胞质中，同时生成的 NADPH（方式二）可直接用于脂肪酸合成中的还原反应（如 β- 酮脂酰 - ACP 还原），实现 “物质转运” 与 “能量供应” 的协同。

6. 在脂肪生物合成过程中，软脂酸是怎样合成的？

（一）准备阶段：乙酰 CoA 的活化与转运（1 分）

1. 乙酰 CoA 的来源：主要来自线粒体中的丙酮酸氧化脱羧、脂肪酸 β- 氧化，通过柠檬酸 - 丙酮酸循环转运到细胞质（见简答题 5）；
2. 乙酰 CoA 的活化：在乙酰 CoA 羧化酶（限速酶，需生物素为辅酶）催化下，乙酰 CoA 与 CO₂结合生成丙二酸单酰 CoA（反应消耗 1 分子 ATP），丙二酸单酰 CoA 是脂肪酸合成的直接原料。

（二）合成阶段：软脂酸的循环合成（3 分，分 7 步循环）

1. 缩合：乙酰 CoA（作为引物）与丙二酸单酰 - ACP 在缩合酶催化下，脱去 1 分子 CO₂，生成乙酰乙酰 - ACP（4 碳）；
2. 第一次还原：乙酰乙酰 - ACP 在 β- 酮脂酰 - ACP 还原酶催化下，接受 NADPH 的氢，生成 β- 羟脂酰 - ACP；
3. 脱水：β- 羟脂酰 - ACP 在脱水酶催化下，脱去 1 分子水，生成 α,β- 烯脂酰 - ACP；
4. 第二次还原：α,β- 烯脂酰 - ACP 在烯脂酰 - ACP 还原酶催化下，接受 NADPH 的氢，生成饱和脂酰 - ACP（比初始增加 2 个碳）。

（三）释放阶段：软脂酸的生成（1 分）

（四）关键特点（隐含分）

• 合成场所：细胞质；
• 还原剂：NADPH（主要来自磷酸戊糖途径和柠檬酸 - 丙酮酸循环）；
• 产物：仅合成软脂酸，更长链或不饱和脂肪酸需进一步加工。

六、论述题（每题 15 分，共 30 分）

1. 糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的？

（一）通过乙酰 CoA 实现糖→脂的转化（3 分）

1. 糖→乙酰 CoA：葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体后，在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧生成乙酰 CoA（糖代谢的核心产物）；
2. 乙酰 CoA→脂肪：乙酰 CoA 通过柠檬酸 - 丙酮酸循环转运到细胞质，在乙酰 CoA 羧化酶催化下生成丙二酸单酰 CoA（脂肪酸合成的原料），再经脂肪酸合酶复合体催化合成软脂酸（16 碳），软脂酸进一步合成甘油三酯（脂肪）；同时，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮（糖酵解中间产物）可还原为 3 - 磷酸甘油（脂肪合成的甘油骨架），与脂肪酸结合生成脂肪。
   实例：人体摄入过多碳水化合物（如米饭、甜食）时，葡萄糖转化为乙酰 CoA，进而合成脂肪储存于脂肪组织，导致体重增加。

（二）通过乙酰 CoA 实现脂→糖的间接转化（3 分）

1. 脂肪酸 β- 氧化→乙酰 CoA：脂肪动员生成的脂肪酸进入线粒体，经 β- 氧化生成乙酰 CoA（脂代谢的核心产物）；
2. 乙酰 CoA→三羧酸循环中间产物：乙酰 CoA 进入三羧酸循环，生成草酰乙酸、α- 酮戊二酸等中间产物；
3. 三羧酸循环中间产物→糖异生：草酰乙酸、α- 酮戊二酸等可通过糖异生途径转化为葡萄糖（如草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸，逐步生成葡萄糖）。
   注意：仅偶数碳脂肪酸（如软脂酸）的 β- 氧化产物（乙酰 CoA）需通过三羧酸循环转化为中间产物，才能参与糖异生；奇数碳脂肪酸的 β- 氧化可生成丙酰 CoA，直接转化为琥珀酰 CoA（三羧酸循环中间产物），更易参与糖异生。

（三）通过三羧酸循环实现糖与脂的能量协同代谢（2 分）

• 糖代谢产生的乙酰 CoA（糖酵解→丙酮酸→乙酰 CoA）和脂代谢产生的乙酰 CoA（脂肪酸 β- 氧化→乙酰 CoA），均可进入三羧酸循环彻底氧化，生成 CO₂和 H₂O，同时产生 NADH、FADH₂，通过氧化磷酸化生成 ATP（供能）；
• 当糖供应充足时，糖代谢产生的乙酰 CoA 可促进脂肪合成；当糖供应不足时，脂肪分解产生的乙酰 CoA 可优先供能，减少糖的消耗（如饥饿时，脂肪酸 β- 氧化增强，为大脑、肌肉供能）。

（四）通过酮体代谢实现脂对糖的补充供能（2 分）

1. 酮体的生成：当糖供应不足（如饥饿、糖尿病）时，脂肪酸 β- 氧化产生大量乙酰 CoA，在线粒体基质中合成酮体（乙酰乙酸、β- 羟丁酸、丙酮）；
2. 酮体的利用：酮体通过血液运输到脑、肌肉等组织，分解为乙酰 CoA，进入三羧酸循环供能，替代葡萄糖成为主要能量来源（如大脑在饥饿 3-4 天后，50% 以上的能量来自酮体），减少对糖的依赖，实现 “脂代糖供能”。

（五）通过磷酸二羟丙酮实现糖→甘油的转化（2 分）

• 葡萄糖经糖酵解生成磷酸二羟丙酮（中间产物）；
• 磷酸二羟丙酮在 3 - 磷酸甘油脱氢酶催化下，接受 NADH 的氢生成 3 - 磷酸甘油（脂肪合成的甘油前体）；
• 3 - 磷酸甘油与脂肪酸（来自乙酰 CoA 合成）在脂酰转移酶催化下，逐步结合生成甘油三酯（脂肪），完成 “糖→甘油→脂肪” 的转化。

（六）通过糖异生实现甘油→糖的转化（3 分）

1. 甘油的释放：脂肪动员时，甘油三酯在脂肪酶催化下分解为脂肪酸和甘油；
2. 甘油→3 - 磷酸甘油：甘油进入肝脏，在甘油激酶催化下（消耗 1 分子 ATP）生成 3 - 磷酸甘油；
3. 3 - 磷酸甘油→糖异生：3 - 磷酸甘油在 3 - 磷酸甘油脱氢酶催化下生成磷酸二羟丙酮，磷酸二羟丙酮进入糖异生途径，逐步转化为葡萄糖（如肝糖原储备不足时，甘油转化为葡萄糖补充血糖）。
   实例：糖尿病患者因胰岛素不足，脂肪动员增强，甘油生成增加，通过糖异生转化为葡萄糖，导致血糖升高。

（七）总结：糖脂代谢的协同调控（0 分，整合总分）

2. DNA 复制的基本规律？

（一）半保留复制（核心规律）

1. 规律内涵：DNA 复制时，亲代 DNA 的两条链（母链）分别作为模板，通过碱基互补配对（A-T、G-C）合成两条子代 DNA 链（子链），最终形成的两个子代 DNA 分子中， each 分子都含一条亲代母链和一条新合成的子链，即 “半保留”（1 分）。
2. 验证实验：1958 年梅塞尔森（Meselson）和斯塔尔（Stahl）的密度梯度离心实验：将大肠杆菌培养在含 ¹⁵N 的培养基中（亲代 DNA 为 ¹⁵N-¹⁵N），再转移到含 ¹⁴N 的培养基中，第一代子代 DNA 为 ¹⁵N-¹⁴N（杂合链），第二代子代 DNA 为 ¹⁵N-¹⁴N 和 ¹⁴N-¹⁴N（1:1），证实半保留复制（1 分）。
3. 生物学意义：确保亲代 DNA 的遗传信息准确传递给子代，维持物种的遗传稳定性（1 分）。

（二）双向复制

1. 规律内涵：DNA 复制从复制起点（ori）开始，向两个相反方向同时进行，形成两个复制叉（Y 型结构），最终完成整个 DNA 分子的复制（1 分）。
2. 机制特点：
   • 原核生物（如大肠杆菌）的 DNA 为环状，仅有一个复制起点，双向复制形成一个 “θ” 型结构；
   • 真核生物的 DNA 为线性，有多个复制起点（如人类染色体约有 10⁴-10⁵个起点），多个复制叉同时复制，缩短复制时间（1 分）。
3. 实例：大肠杆菌 DNA（4.6×10⁶bp）的复制速率约为 1000bp / 秒，双向复制仅需约 40 分钟完成，若单向复制则需 80 分钟，体现双向复制的高效性（1 分）。

（三）半不连续复制

1. 规律内涵：由于 DNA 聚合酶仅能从 5'→3' 方向合成子链，而 DNA 两条母链反向平行，因此：
   • 一条子链（前导链）沿 5'→3' 方向连续合成（与复制叉前进方向一致）；
   • 另一条子链（滞后链）沿 5'→3' 方向不连续合成，形成短的冈崎片段（原核约 1000-2000bp，真核约 100-200bp），再由 DNA 连接酶连接（1 分）。
2. 机制细节：
   • 前导链：仅需一个 RNA 引物，连续延伸；
   • 滞后链：每个冈崎片段都需一个 RNA 引物，合成后由 DNA 聚合酶 Ⅰ 切除引物并填补缺口，DNA 连接酶连接缺口（1 分）。
3. 生物学意义：解决了 DNA 聚合酶合成方向与母链方向的矛盾，确保两条子链均可高效合成（1 分）。

（四）高保真性（准确性）

1. 规律内涵：DNA 复制的错误率极低（约 10⁻⁹-10⁻¹⁰/bp），通过多重机制确保复制准确性（1 分）。
2. 核心机制：
   • 碱基互补配对：A-T、G-C 的严格配对是基础（错误率约 10⁻⁴-10⁻⁵）；
   • DNA 聚合酶的校对功能：DNA 聚合酶 Ⅲ（原核）和 DNA 聚合酶 δ（真核）具有 3'→5' 外切酶活性，可切除错配的核苷酸（将错误率降至 10⁻⁷-10⁻⁸）；
   • DNA 修复系统：复制后通过错配修复（识别并修复错配碱基）、切除修复（修复损伤 DNA）等进一步降低错误率（最终错误率 10⁻⁹以下）（1 分）。
3. 实例：人类基因组约 3×10⁹bp，每次复制仅发生 3-30 个错误，远低于导致疾病的突变阈值，体现高保真性的重要性（1 分）。

（五）需要 RNA 引物

1. 规律内涵：DNA 聚合酶不能从头合成子链，需先由 RNA 聚合酶（引物酶）合成一段短的 RNA 引物（原核约 5-10nt，真核约 10-15nt），为 DNA 聚合酶提供 3'-OH 末端，才能启动子链合成（1 分）。
2. 机制过程：
   • 复制起点处，解链酶解开 DNA 双链，引物酶结合并合成 RNA 引物；
   • DNA 聚合酶结合引物的 3'-OH 末端，按 5'→3' 方向合成子链；
   • 复制完成后，RNA 引物被 DNA 聚合酶 Ⅰ（原核）或 RNase H（真核）切除，缺口由 DNA 聚合酶填补，DNA 连接酶连接（1 分）。
3. 生物学意义：RNA 引物的存在可避免 DNA 聚合酶从头合成的低效率和高错误率，确保复制的高效性和准确性（1 分）。

（六）总结（0 分，整合总分）

真题使用建议

1. 考点梳理：对比 2016 年及后续年份真题，标注高频考点（如蛋白质结构、酶促动力学、糖代谢与脂代谢的联系、DNA 复制规律），明确命题侧重（如代谢途径的交叉关联、分子机制的细节考查）；
2. 答题规范训练：参考答案解析的答题逻辑（如名词解释 “定义 + 特征 + 意义”、简答题 “分点分层 + 反应步骤”、论述题 “规律 + 机制 + 实例”），练习 “概念准确、步骤清晰、案例贴切” 的答题技巧，避免因遗漏关键步骤（如代谢途径的中间产物、酶）失分；
3. 模拟实战：严格按照考试时间（3 小时）完成真题作答，对照答案详解批改，分析错题原因（如知识点混淆、机制记忆不完整），针对性补强薄弱环节（如核酸代谢、蛋白质合成的翻译过程）。