2026 年中国药科大学生物化学（一）考研真题样题

一、名词解释（每题 3 分，共 30 分）

1. 等电点（pI）
   • 答案：指氨基酸或蛋白质分子所带净电荷为零时溶液的 pH 值。此时分子在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。
   • 解析：等电点是生物化学中表征两性电解质（如氨基酸、蛋白质）电学性质的关键参数。对于氨基酸而言，其 pI 值可通过解离基团的 pK 值计算得出；蛋白质的 pI 值则由其氨基酸组成中可解离基团的种类和数量决定。在等电点时，蛋白质的溶解度通常最低，这一特性被广泛应用于蛋白质的分离纯化，如等电聚焦电泳技术便基于此原理实现蛋白质的分离。
2. 酶的比活力
   • 答案：指每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，通常以 U/mg 蛋白表示，是衡量酶制剂纯度的重要指标。
   • 解析：酶的比活力结合了酶活力与蛋白质含量两个维度的信息，能更准确地反映酶的催化效率和制剂纯度。在酶的分离纯化过程中，随着杂质的去除，酶的比活力会逐渐升高，当比活力达到恒定值时，通常表明酶已达到较高纯度。与酶活力相比，比活力更能客观评价不同酶制剂的质量差异。
3. 氧化磷酸化
   • 答案：指在呼吸链电子传递过程中，伴随 ATP 合成酶催化 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程，是细胞内 ATP 生成的主要方式，发生于线粒体。
   • 解析：氧化磷酸化是生物氧化的核心环节，将电子传递释放的化学能转化为 ATP 中活跃的化学能。其关键机制是化学渗透学说，即电子传递过程中形成的跨线粒体内膜质子梯度，为 ATP 合成提供能量驱动力。常见的氧化磷酸化抑制剂包括解偶联剂（如 2,4 - 二硝基苯酚）和 ATP 合酶抑制剂（如寡霉素），这类抑制剂的作用机制是考研常考知识点。
4. 冈崎片段
   • 答案：在 DNA 复制过程中，由于 DNA 聚合酶只能从 5'→3' 方向合成 DNA 链，因此在滞后链上合成的不连续的短 DNA 片段，通常长度为 1000-2000 个核苷酸（原核生物）或 100-200 个核苷酸（真核生物）。
   • 解析：冈崎片段的发现证实了 DNA 的半不连续复制特点。这些片段由 DNA 聚合酶 Ⅲ 催化合成，合成完成后，RNA 引物被核酸酶切除，片段之间由 DNA 连接酶连接形成完整的滞后链。冈崎片段的合成效率和连接准确性直接影响 DNA 复制的完整性，相关酶的功能是基因信息传递章节的重点考察内容。
5. 启动子
   • 答案：指 DNA 分子上能与 RNA 聚合酶结合并起始转录的特定 DNA 序列，通常位于转录起始位点上游，决定转录的起始位置和效率。
   • 解析：启动子是基因表达调控中的关键顺式作用元件。原核生物的启动子通常包含 Pribnow 盒（-10 区）和 - 35 区等保守序列，与 RNA 聚合酶的 σ 因子特异性结合；真核生物的启动子结构更复杂，包含 TATA 盒、CAAT 盒等元件，需多种转录因子协同作用才能与 RNA 聚合酶结合。启动子的结构差异是原核与真核转录调控的重要区别之一。
6. 必需脂肪酸
   • 答案：指人体自身不能合成或合成速度不能满足机体需求，必须从食物中获取的脂肪酸，主要包括亚油酸和 α- 亚麻酸。
   • 解析：必需脂肪酸在人体内具有重要生理功能，参与细胞膜磷脂的构成、胆固醇的酯化以及前列腺素等活性物质的合成。由于人体缺乏 Δ9 以上的去饱和酶，无法合成亚油酸和 α- 亚麻酸，因此必须通过膳食摄入。必需脂肪酸的种类及生理功能是脂类代谢章节的基础考点。
7. 蛋白质变性
   • 答案：指在某些物理因素（如高温、高压、紫外线）或化学因素（如强酸、强碱、尿素）作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失的过程。
   • 解析：蛋白质变性的本质是空间构象的破坏，而一级结构（氨基酸序列）保持不变。变性后的蛋白质可能出现溶解度降低、黏度增加、易被蛋白酶水解等特性。某些变性过程是可逆的（如去除变性剂后蛋白质复性），这一特性为蛋白质结构与功能的研究提供了重要思路。蛋白质变性的原理在食品加工（如煮鸡蛋）和医药领域（如消毒灭菌）均有广泛应用。
8. 糖异生作用
   • 答案：指由非糖物质（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程，主要发生于肝脏和肾脏。
   • 解析：糖异生作用是维持血糖稳定的重要机制，尤其在饥饿状态下，能为脑组织等依赖葡萄糖供能的器官提供能量来源。该过程并非糖酵解的简单逆转，需绕过糖酵解中的 3 个不可逆反应，由葡萄糖 - 6 - 磷酸酶、果糖 - 1,6 - 二磷酸酶、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶等关键酶催化。糖异生与糖酵解的协调调控是糖代谢章节的重点和难点。
9. Tm 值
   • 答案：即 DNA 的解链温度，指 DNA 变性过程中，紫外吸收值达到最大值一半时的温度，表征 DNA 分子的稳定性。
   • 解析：Tm 值与 DNA 的碱基组成密切相关，G-C 碱基对含量越高，Tm 值越大，因为 G-C 对之间形成 3 个氢键，而 A-T 对之间仅形成 2 个氢键。此外，DNA 的长度、溶液离子强度等因素也会影响 Tm 值。Tm 值的测定可用于估算 DNA 的碱基组成和判断 DNA 的变性程度，是核酸研究中的常用参数。
10. 一碳单位
    • 答案：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团，如甲基（-CH₃）、亚甲基（-CH₂-）、次甲基（-CH=）等，通常与四氢叶酸结合转运和参与代谢。
    • 解析：一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸等氨基酸的代谢，在嘌呤和嘧啶的合成、甲基化反应等过程中发挥重要作用。四氢叶酸是一碳单位的载体，其缺乏会导致一碳单位代谢障碍，影响核酸合成，进而引发巨幼细胞性贫血。一碳单位的来源和功能是氨基酸代谢与核酸代谢联系的关键考点。

二、填空题（每空 1 分，共 30 分）

1. 蛋白质的二级结构主要有（α- 螺旋）、（β- 折叠）、（β- 转角）和无规卷曲四种形式，维持其稳定的化学键是（氢键）。
   • 解析：蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不涉及侧链构象。α- 螺旋和 β- 折叠是最常见的二级结构形式，其中 α- 螺旋为右手螺旋，每圈含 3.6 个氨基酸残基，氢键平行于螺旋轴；β- 折叠由多肽链间或链内形成的氢键维持，肽链呈伸展状态。氢键是维持二级结构稳定的主要作用力，这一知识点是蛋白质结构章节的基础内容。
2. 酶的竞争性抑制剂与底物竞争酶的（活性中心），其对酶促反应动力学参数的影响是 Km 值（增大），Vm 值（不变）。
   • 解析：竞争性抑制是酶抑制作用的重要类型，抑制剂与底物结构相似，竞争结合酶的活性中心。由于抑制剂的存在，底物与酶结合的机会减少，表现为 Km 值增大（亲和力降低）；但当底物浓度足够高时，仍可占据全部活性中心，因此 Vm 值不变。通过 Lineweaver-Burk 作图可清晰区分竞争性抑制与非竞争性抑制等不同类型，是酶动力学的核心考点。
3. 三羧酸循环的关键酶有（柠檬酸合酶）、（异柠檬酸脱氢酶）和（α- 酮戊二酸脱氢酶复合体），该循环发生于细胞的（线粒体基质）。
   • 解析：三羧酸循环是糖、脂、蛋白质代谢的共同通路，其关键酶的活性决定了循环的速率。这三种关键酶均受 ATP、NADH 等产物的别构抑制，受 ADP 等底物的别构激活。三羧酸循环在线粒体基质中进行，这与其所需酶系的分布密切相关。掌握三羧酸循环的关键酶、反应场所及调控机制，是物质代谢章节的重点要求。
4. DNA 复制时，负责解开 DNA 双链的酶是（解旋酶），防止单链 DNA 重新退火的蛋白质是（单链结合蛋白），连接冈崎片段的酶是（DNA 连接酶）。
   • 解析：DNA 复制是一个多酶参与的复杂过程，不同酶和蛋白质各司其职。解旋酶利用 ATP 供能解开 DNA 双链；单链结合蛋白结合于单链 DNA，维持其伸展状态，便于复制进行；DNA 连接酶催化磷酸二酯键形成，将滞后链上的冈崎片段连接成完整链条。这些酶的功能及协同作用是 DNA 复制机制的核心内容，也是考研高频考点。
5. 脂肪酸 β- 氧化的过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）和（硫解）四步反应，产物是（乙酰 CoA）。
   • 解析：脂肪酸 β- 氧化是脂肪酸分解供能的主要途径，发生于线粒体基质。每一轮 β- 氧化生成 1 分子乙酰 CoA、1 分子 NADH 和 1 分子 FADH₂，乙酰 CoA 进入三羧酸循环进一步氧化供能。掌握 β- 氧化的四步反应及产物，对于计算脂肪酸氧化产生的 ATP 数量至关重要，是脂类代谢的重点知识点。
6. 转录过程中，RNA 聚合酶沿 DNA 模板链（3'→5'）方向移动，合成 RNA 链的方向是（5'→3'）。
   • 解析：转录与 DNA 复制均遵循 5'→3' 的合成方向，这是由核酸聚合酶的催化特性决定的。RNA 聚合酶结合于 DNA 模板链的启动子区域，以 3'→5' 方向移动，读取模板序列，将核苷酸逐个添加到 RNA 链的 3' 端。明确转录的方向及酶的移动方向，是理解转录机制的基础。
7. 维生素 B₁的活性形式是（焦磷酸硫胺素 / TPP），参与（α- 酮酸）的氧化脱羧反应。
   • 解析：B 族维生素多以辅酶形式参与代谢反应，维生素 B₁的活性形式 TPP 是 α- 酮酸脱氢酶复合体的辅酶。例如，在丙酮酸脱氢酶复合体和 α- 酮戊二酸脱氢酶复合体催化的反应中，TPP 发挥重要作用。缺乏维生素 B₁会导致脚气病等疾病，其活性形式及功能是维生素与辅酶章节的常见考点。
8. 尿素循环的主要场所是（肝脏），该循环中合成尿素的氮原子来源于（氨）和（天冬氨酸）。
   • 解析：尿素循环是机体清除氨（有毒物质）的主要途径，主要在肝脏中进行。循环中，氨与 CO₂首先合成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸反应进入循环，最终天冬氨酸提供另一个氮原子，合成尿素。掌握尿素循环的场所、氮源及关键反应，对于理解氨基酸代谢及氨的解毒机制至关重要。

三、选择题（每题 1 分，共 20 分）

1. 下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是（ ）

   A. 赖氨酸 B. 谷氨酸 C. 丙氨酸 D. 甘氨酸
   • 答案：B
   • 解析：酸性氨基酸的侧链含有羧基，在生理 pH 条件下带负电荷，包括谷氨酸和天冬氨酸。赖氨酸属于碱性氨基酸（侧链含氨基），丙氨酸和甘氨酸属于中性非极性氨基酸。根据氨基酸的侧链结构分类是基础知识点，需准确区分各类氨基酸的代表种类。
2. 蛋白质变性后，下列哪项性质不变（ ）

   A. 溶解度 B. 生物活性 C. 一级结构 D. 黏度
   • 答案：C
   • 解析：蛋白质变性的本质是空间构象（二、三、四级结构）的破坏，而一级结构（氨基酸的排列顺序）保持不变。变性后蛋白质的溶解度降低、黏度增加、生物活性丧失。明确变性前后蛋白质性质的变化，是理解蛋白质结构与功能关系的关键。
3. 下列关于酶的活性中心的叙述，正确的是（ ）

   A. 所有酶都有活性中心 B. 活性中心都含有辅酶

   C. 活性中心由疏水氨基酸组成 D. 活性中心是酶分子表面的任意区域
   • 答案：A
   • 解析：活性中心是酶分子中与底物结合并催化反应的特定区域，所有酶都具有活性中心，这是酶发挥催化功能的结构基础。并非所有酶的活性中心都含辅酶（单纯酶不含辅酶）；活性中心通常由疏水氨基酸和极性氨基酸共同组成；活性中心是酶分子表面的特定区域，而非任意区域。本题考查酶活性中心的基本概念，需准确掌握其结构特点。
4. 糖酵解过程中，产生 ATP 的反应是（ ）

   A. 葡萄糖→葡萄糖 - 6 - 磷酸 B. 果糖 - 6 - 磷酸→果糖 - 1,6 - 二磷酸

   C. 磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 D. 丙酮酸→乳酸
   • 答案：C
   • 解析：糖酵解过程中共有两步底物水平磷酸化反应产生 ATP，分别是 1,3 - 二磷酸甘油酸→3 - 磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。选项 A 和 B 是消耗 ATP 的反应（储能阶段），选项 D 是无氧条件下的还原反应，不产生 ATP。掌握糖酵解过程中能量的产生与消耗，是糖代谢章节的基础要求。
5. 呼吸链中，不与复合体 Ⅰ 结合的辅酶是（ ）

   A. NAD⁺ B. FAD C. FMN D. CoQ
   • 答案：B
   • 解析：复合体 Ⅰ 是呼吸链的第一个复合体，可接受 NADH 提供的电子，其辅酶包括 FMN 和 Fe-S 中心，电子传递给 CoQ。FAD 是复合体 Ⅱ 的辅酶，接受琥珀酸等底物提供的电子。明确呼吸链各复合体的组成及辅酶，是生物氧化章节的重点知识点。
6. 下列关于 DNA 双螺旋结构的叙述，错误的是（ ）

   A. 两条链反向平行 B. 碱基位于螺旋内侧

   C. 维系结构稳定的主要作用力是氢键 D. 每圈螺旋含 10 个碱基对
   • 答案：C
   • 解析：DNA 双螺旋结构中，维系结构稳定的作用力包括碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力，其中碱基堆积力是主要作用力。选项 A、B、D 均为 DNA 双螺旋结构的正确特征。本题考查 DNA 双螺旋结构的要点，需准确区分维系结构稳定的不同作用力及其作用。
7. 转录产物是 mRNA 的基因是（ ）

   A. 转运 RNA 基因 B. 核糖体 RNA 基因 C. 结构基因 D. 启动子
   • 答案：C
   • 解析：结构基因是指编码蛋白质的基因，其转录产物为 mRNA，mRNA 进一步通过翻译合成蛋白质。转运 RNA 基因转录产物为 tRNA，核糖体 RNA 基因转录产物为 rRNA，启动子是调控序列，不编码 RNA。明确不同基因的转录产物，是基因表达调控章节的基础内容。
8. 脂肪酸合成的限速酶是（ ）

   A. 乙酰 CoA 羧化酶 B. 脂肪酸合酶 C. 肉碱脂酰转移酶 Ⅰ D. 激素敏感性甘油三酯脂肪酶
   • 答案：A
   • 解析：脂肪酸合成的第一步反应（乙酰 CoA→丙二酸单酰 CoA）由乙酰 CoA 羧化酶催化，该反应是脂肪酸合成的限速步骤，因此乙酰 CoA 羧化酶是限速酶。脂肪酸合酶催化后续的链延长反应；肉碱脂酰转移酶 Ⅰ 是脂肪酸 β- 氧化的限速酶；激素敏感性甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶。区分不同脂类代谢途径的限速酶，是脂类代谢章节的重点考点。
9. 下列氨基酸中，属于必需氨基酸的是（ ）

   A. 丙氨酸 B. 丝氨酸 C. 赖氨酸 D. 谷氨酸
   • 答案：C
   • 解析：必需氨基酸是人体自身不能合成或合成不足，必须从食物中获取的氨基酸，包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸（成人 8 种）。丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸均属于非必需氨基酸，人体可自行合成。准确记忆必需氨基酸的种类，是氨基酸代谢章节的基础知识点。
10. 下列关于氧化磷酸化的叙述，正确的是（ ）

    A. 与呼吸链无关 B. 无需 ATP 合酶参与

    C. 是底物水平磷酸化的一种 D. 受 ATP/ADP 比值调控
    • 答案：D
    • 解析：氧化磷酸化与呼吸链紧密偶联，依赖 ATP 合酶催化 ATP 合成，是与底物水平磷酸化并列的 ATP 生成方式。当 ATP/ADP 比值升高时，氧化磷酸化速率降低（产物抑制）；当 ATP/ADP 比值降低时，氧化磷酸化速率升高，因此其受 ATP/ADP 比值调控。本题考查氧化磷酸化的基本概念及调控机制，需与底物水平磷酸化明确区分。
11. 蛋白质在 280nm 处有紫外吸收，主要与下列哪种氨基酸有关（ ）

    A. 精氨酸 B. 酪氨酸 C. 脯氨酸 D. 天冬氨酸
    • 答案：B
    • 解析：酪氨酸和色氨酸的侧链含有共轭双键，使蛋白质在 280nm 处具有特征性紫外吸收，其中酪氨酸的贡献更为显著。精氨酸、脯氨酸、天冬氨酸均无此特性。利用这一特性可快速测定蛋白质溶液的浓度，是蛋白质研究中的常用方法，相关原理是考研常考知识点。
12. 下列哪项不是酶的特性（ ）

    A. 高效性 B. 专一性 C. 稳定性 D. 可调节性
    • 答案：C
    • 解析：酶的特性包括高效性（催化效率远高于无机催化剂）、专一性（对底物具有严格选择性）、可调节性（受别构调节、化学修饰等调控）和作用条件温和（易受温度、pH 等影响）。酶的结构易受外界因素影响而变性，因此稳定性较差。本题考查酶的基本特性，需准确理解各特性的含义。
13. 三羧酸循环中，产生 NADH 最多的反应是（ ）

    A. 柠檬酸→异柠檬酸 B. 异柠檬酸→α- 酮戊二酸

    C. α- 酮戊二酸→琥珀酰 CoA D. 琥珀酸→延胡索酸
    • 答案：B
    • 解析：三羧酸循环中，异柠檬酸脱氢酶催化异柠檬酸氧化脱羧生成 α- 酮戊二酸，产生 1 分子 NADH；α- 酮戊二酸脱氢酶复合体催化 α- 酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA，产生 1 分子 NADH；琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸生成延胡索酸，产生 1 分子 FADH₂；柠檬酸→异柠檬酸为异构化反应，不产生辅酶还原形式。虽然 B 和 C 选项均产生 NADH，但从反应的普遍性和考点频率来看，异柠檬酸→α- 酮戊二酸是更常考察的 NADH 生成反应。
14. DNA 复制的特点不包括（ ）

    A. 半保留复制 B. 半不连续复制 C. 双向复制 D. 全保留复制
    • 答案：D
    • 解析：DNA 复制的主要特点包括半保留复制（子代 DNA 含一条母链和一条子链）、半不连续复制（滞后链不连续合成）和双向复制（从复制起点向两个方向延伸）。全保留复制是早期提出的错误模型，已被实验证实不成立。掌握 DNA 复制的特点，是理解复制机制的基础。
15. 下列关于 tRNA 的叙述，正确的是（ ）

    A. 不含稀有碱基 B. 二级结构为三叶草形

    C. 3' 端为氨基酸接受臂 D. 以上均正确
    • 答案：B
    • 解析：tRNA 的二级结构呈三叶草形，包含氨基酸臂、反密码子环、DHU 环、TψC 环等结构。tRNA 含有较多稀有碱基（如假尿嘧啶、次黄嘌呤）；氨基酸接受臂位于 3' 端，可结合氨基酸，选项 C 描述正确，但本题为单选题，B 选项是 tRNA 最典型的结构特征，且表述准确。因此正确答案为 B。
16. 糖异生的主要原料不包括（ ）

    A. 乳酸 B. 甘油 C. 乙酰 CoA D. 生糖氨基酸
    • 答案：C
    • 解析：糖异生的原料包括乳酸（来自肌肉无氧呼吸）、甘油（来自脂肪动员）、生糖氨基酸（如丙氨酸、谷氨酸）等。乙酰 CoA 是三羧酸循环的中间产物，不能转变为葡萄糖，属于生酮物质。明确糖异生的原料及限制因素，是糖代谢章节的重点内容。
17. 下列哪项不属于生物转化的第一相反应（ ）

    A. 氧化反应 B. 还原反应 C. 水解反应 D. 结合反应
    • 答案：D
    • 解析：生物转化的第一相反应包括氧化、还原、水解反应，主要改变物质的极性；第二相反应为结合反应（如与葡萄糖醛酸、硫酸结合），进一步增强物质的极性和水溶性。区分生物转化的两相反应类型，是肝脏生化章节的基础知识点。
18. 核糖体上催化肽键形成的酶是（ ）

    A. 肽酰转移酶 B. 氨基酰 - tRNA 合成酶

    C. 转位酶 D. 水解酶
    • 答案：A
    • 解析：在翻译过程中，肽酰转移酶催化核糖体 A 位氨基酰 - tRNA 的氨基与 P 位肽酰 - tRNA 的羧基形成肽键，该酶的化学本质是 rRNA（核酶）。氨基酰 - tRNA 合成酶催化氨基酰 - tRNA 的合成；转位酶催化核糖体沿 mRNA 移动。掌握翻译过程中关键酶的功能，是基因表达章节的重点考点。
19. 下列关于尿素循环的叙述，错误的是（ ）

    A. 消耗 ATP B. 产生尿素 C. 消除氨毒 D. 发生于肾脏
    • 答案：D
    • 解析：尿素循环主要发生于肝脏，肾脏也可少量进行，但肝脏是主要场所。该循环过程消耗 2 分子 ATP（实际消耗 3 分子 ATP，生成 2 分子 ADP 和 1 分子 AMP），将有毒的氨转化为无毒的尿素，从而消除氨毒。明确尿素循环的场所及生理意义，是氨基酸代谢章节的重点内容。
20. 下列哪项是基因工程的核心步骤（ ）

    A. 目的基因的获取 B. 重组 DNA 的构建

    C. 重组 DNA 导入受体细胞 D. 目的基因的筛选与鉴定
    • 答案：B
    • 解析：基因工程的基本步骤包括目的基因获取、重组 DNA 构建、导入受体细胞、筛选与鉴定，其中重组 DNA 的构建是核心步骤，即将目的基因与载体连接形成重组子。只有构建出重组 DNA，才能实现目的基因的转移和表达。本题考查基因工程的基本步骤及核心环节，是生物技术相关章节的重点考点。

四、简答题（每题 6 分，共 30 分）

1. 简述蛋白质各级结构的特点及维系其稳定的化学键。
   • 答案：蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构，各结构层次具有不同特点，且由不同化学键维系稳定：
     1. 一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。维系其稳定的化学键是肽键（主要）和二硫键（次要，连接链内或链间的半胱氨酸残基）。
     2. 二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不涉及侧链构象。主要形式包括 α- 螺旋、β- 折叠、β- 转角和无规卷曲。维系稳定的化学键是氢键。
     3. 三级结构：指整条多肽链中所有原子的空间排布，包括侧链基团的相互作用。维系稳定的化学键包括疏水键（主要）、氢键、盐键、范德华力和二硫键。
     4. 四级结构：指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）通过非共价键结合形成的空间结构。维系稳定的化学键包括疏水键、氢键、盐键和范德华力。
   • 解析：蛋白质的结构层次是生物化学的核心知识点，各级结构的特点及维系作用力是理解蛋白质结构与功能关系的基础。一级结构是蛋白质空间结构和功能的基础，二级结构是局部主链构象，三级结构形成完整的球状或纤维状结构，四级结构体现亚基间的协同作用。疏水键在三、四级结构中起关键作用，而肽键和氢键分别是一、二级结构的主要维系力，这些化学键的类型及作用层次需准确区分。
2. 比较酶的竞争性抑制与非竞争性抑制的异同点。
   • 答案：酶的竞争性抑制与非竞争性抑制均为可逆性抑制，二者在作用机制、动力学参数等方面存在异同：
     • 相同点：均为可逆性抑制，抑制剂与酶以非共价键结合，去除抑制剂后酶活性可恢复；均会影响酶促反应速率。
     • 不同点：
       1. 作用机制：竞争性抑制剂与底物结构相似，竞争结合酶的活性中心；非竞争性抑制剂与酶活性中心外的别构位点结合，改变酶的构象，使活性中心无法与底物结合。
       2. 动力学参数：竞争性抑制使 Km 值增大（酶对底物的亲和力降低），Vm 值不变；非竞争性抑制使 Km 值不变（酶对底物的亲和力不变），Vm 值降低。
       3. 底物浓度影响：竞争性抑制可通过增加底物浓度解除；非竞争性抑制不能通过增加底物浓度解除。
   • 解析：酶的抑制作用是酶动力学的重点内容，竞争性与非竞争性抑制的区分是考研高频考点。二者的核心差异在于抑制剂与酶的结合位点及对 Km、Vm 值的影响，通过 Lineweaver-Burk 作图可直观观察到 Lineweaver-Burk 图中直线的斜率和截距变化，进而准确判断抑制类型。掌握这些差异有助于理解抑制剂的作用机制及实际应用（如磺胺类药物的抗菌机制为竞争性抑制）。
3. 简述三羧酸循环的生理意义。
   • 答案：三羧酸循环是需氧生物体内核心的代谢通路，具有重要的生理意义：
     1. 能量代谢枢纽：三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大营养物质彻底氧化分解的共同通路，三类物质代谢产生的乙酰 CoA 均需通过该循环氧化供能。
     2. ATP 生成的主要来源：每轮三羧酸循环可产生 3 分子 NADH、1 分子 FADH₂和 1 分子 GTP（可转化为 ATP），这些还原辅酶通过氧化磷酸化进一步生成大量 ATP，是细胞供能的主要途径。
     3. 物质代谢的联系枢纽：三羧酸循环的中间产物（如 α- 酮戊二酸、草酰乙酸、柠檬酸等）可作为合成其他物质的前体，参与氨基酸、脂肪酸、葡萄糖、卟啉等的合成，实现不同物质代谢间的相互联系和转化。
     4. 提供 CO₂来源：循环过程中产生的 CO₂是机体呼吸作用释放 CO₂的主要来源。
   • 解析：三羧酸循环作为 “代谢中枢”，其生理意义体现在能量供应和物质联系两个核心层面。它不仅是三大物质氧化供能的最终通路，还通过中间产物的分支代谢实现了物质的 “双向转化”，如草酰乙酸可通过糖异生合成葡萄糖，α- 酮戊二酸可转化为谷氨酸等。理解三羧酸循环的生理意义，有助于构建完整的物质代谢网络知识体系。
4. 简述 DNA 复制的基本规律。
   • 答案：DNA 复制遵循以下基本规律，这些规律保证了复制的准确性和高效性：
     1. 半保留复制：DNA 复制时，母链 DNA 解旋为两条单链，每条单链作为模板，按照碱基互补配对原则合成新的互补链，最终形成的子代 DNA 分子中各含一条母链和一条子链。该规律保证了遗传信息的稳定传递。
     2. 半不连续复制：由于 DNA 聚合酶只能从 5'→3' 方向合成 DNA 链，因此以 3'→5' 方向的母链为模板可连续合成前导链，而以 5'→3' 方向的母链为模板只能不连续合成冈崎片段，再连接形成滞后链。
     3. 双向复制：原核生物和真核生物的 DNA 复制均从特定的复制起点开始，向两个方向同时进行，形成复制叉，提高了复制效率。
     4. 高保真性：DNA 复制具有极高的准确性， error 率仅为 10⁻⁹~10⁻¹⁰，主要通过三种机制实现：碱基互补配对的高度特异性、DNA 聚合酶的 3'→5' 外切酶活性（校正功能）、复制后的错配修复系统。
   • 答案：DNA 复制的基本规律是理解遗传信息传递的核心，其中半保留复制是最根本的规律，由 Meselson-Stahl 实验证实，为遗传稳定性提供了分子基础。半不连续复制是 DNA 聚合酶催化特性的直接体现，解释了两条子链合成方式的差异。双向复制是生物进化中提高复制效率的适应机制，尤其适用于基因组较大的真核生物。高保真性机制则从多个层面确保了遗传信息的准确传递，避免了突变的过度发生，这些规律共同构成了 DNA 复制的核心特征。
5. 简述脂肪酸 β- 氧化与合成的主要区别。
   • 答案：脂肪酸 β- 氧化是脂肪酸分解供能的过程，脂肪酸合成是脂肪酸合成的过程，二者在多个方面存在显著区别，具体如下：

     比较项目	脂肪酸 β- 氧化	脂肪酸合成
     发生部位	线粒体基质	胞液
     关键酶	肉碱脂酰转移酶 Ⅰ	乙酰 CoA 羧化酶
     酰基载体	CoA-SH	ACP（酰基载体蛋白）
     电子供体 / 受体	FAD、NAD⁺（电子受体）	NADPH（电子供体）
     底物	游离脂肪酸（活化为脂酰 CoA）	乙酰 CoA（羧化为丙二酸单酰 CoA）
     反应方向	从羧基端向甲基端分解	从甲基端向羧基端延长
     能量变化	产生 ATP（供能）	消耗 ATP（耗能）

   • 解析：脂肪酸 β- 氧化与合成是脂类代谢中方向相反的两个关键过程，二者的区别体现了代谢的单向性和调控的特异性。发生部位的分离（线粒体 vs 胞液）避免了反应的无效循环；关键酶的不同决定了各自的调控节点（如乙酰 CoA 羧化酶受柠檬酸激活、受棕榈酰 CoA 抑制）；酰基载体和电子载体的差异则适应了不同反应的化学需求。明确这些区别有助于理解脂类代谢的整体调控网络，也是考研中常见的对比分析题型。

五、论述题（每题 15 分，共 40 分）

1. 论述酶催化作用的高效性机制及影响酶促反应速率的因素。
   • 答案：

     一、酶催化作用的高效性机制

     酶的催化效率比无机催化剂高 10⁷~10¹³ 倍，其高效性主要通过以下机制实现：
     1. 邻近效应与定向效应：酶与底物结合时，可将底物分子集中于酶的活性中心区域，提高底物浓度（邻近效应）；同时使底物分子的反应基团与酶的催化基团按特定方向排列，降低反应的活化能（定向效应）。二者共同使反应更易发生。
     2. 诱导契合效应：酶与底物结合时，酶的构象会发生适应性改变，使活性中心与底物分子更紧密、互补地结合，同时催化基团更精准地作用于底物的敏感键，进一步降低活化能。
     3. 酸碱催化作用：酶活性中心的氨基酸侧链可作为质子供体（酸催化）或质子受体（碱催化），通过转移质子稳定反应中间产物，加速反应进行。这种催化作用比水溶液中的酸碱催化更高效。
     4. 共价催化作用：酶活性中心的基团可与底物形成不稳定的共价中间复合物，改变反应途径，降低反应的活化能。例如，丝氨酸蛋白酶通过丝氨酸羟基与底物形成酰基 - 酶复合物。
     5. 疏水微环境效应：酶的活性中心多为疏水区域，可排除水分子对反应的干扰，增强底物与酶催化基团的相互作用，提高反应速率。
     6. 金属离子催化作用：许多酶含有金属离子辅因子，金属离子可通过结合底物稳定电荷、传递电子或激活水分子等方式参与催化，提高反应效率。

     二、影响酶促反应速率的因素

     酶促反应速率受多种因素调控，主要包括：
     1. 底物浓度：在酶浓度不变时，反应速率随底物浓度升高而增加，但当底物浓度达到一定限度后，酶活性中心被完全饱和，反应速率达到最大值（Vm），此后底物浓度再升高，速率不再增加，符合米氏方程规律。
     2. 酶浓度：在底物浓度足够高（使酶完全饱和）的情况下，反应速率与酶浓度呈正比，酶浓度越高，反应速率越快。
     3. 温度：温度对酶促反应速率的影响具有双重性。在一定范围内，随温度升高，酶活性增强，反应速率加快；当温度超过最适温度时，高温会破坏酶的空间构象，导致酶变性失活，反应速率下降。每种酶都有其最适温度（多为 35~40℃）。
     4. pH 值：pH 值通过影响酶活性中心氨基酸侧链的解离状态和底物的解离状态，改变酶与底物的结合能力和催化活性。酶在特定 pH 值下活性最高（最适 pH），偏离最适 pH 值时活性降低，过酸或过碱会导致酶变性。
     5. 抑制剂：抑制剂可降低酶活性，抑制反应速率。根据作用机制不同，分为竞争性抑制剂（如磺胺类药物）、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂，其对 Km 和 Vm 值的影响不同。
     6. 激活剂：激活剂可提高酶活性，加快反应速率。包括金属离子激活剂（如 Mg²⁺激活激酶）和有机分子激活剂（如胆汁酸盐激活脂肪酶）。
   • 解析：酶催化的高效性机制是生物化学的核心理论之一，涉及分子间的相互作用和反应能学原理，需从酶与底物的结合方式、催化基团的作用等多个维度理解。邻近效应、诱导契合效应等机制共同降低了反应的活化能，是高效性的关键。影响酶促反应速率的因素则体现了酶活性的可调节性，这些因素在体外实验和体内代谢调控中均具有重要意义，例如体内通过改变底物浓度、激素调节酶浓度或 pH 值等方式调控代谢途径的速率，而体外实验中需严格控制温度、pH 值等条件以保证酶活性。该知识点在考研中常以论述题形式出现，需全面掌握机制细节和影响因素的作用规律。
2. 论述糖酵解、糖异生及糖原合成与分解的代谢联系及调控机制。
   • 答案：

     一、代谢联系

     糖酵解、糖异生及糖原合成与分解均属于糖代谢的核心途径，三者通过共同的中间产物相互联系，协同维持血糖浓度的稳定和能量供应的平衡：
     1. 共同中间产物：三者共享葡萄糖 - 6 - 磷酸、果糖 - 6 - 磷酸、葡萄糖 - 1 - 磷酸等关键中间产物。例如，糖原分解产生的葡萄糖 - 1 - 磷酸可转化为葡萄糖 - 6 - 磷酸，既可以进入糖酵解供能，也可以在葡萄糖 - 6 - 磷酸酶作用下生成葡萄糖（肝糖原）；糖异生生成的葡萄糖 - 6 - 磷酸可用于糖原合成，也可进入糖酵解；糖酵解的中间产物在能量充足时可通过糖异生途径合成糖原储存。
     2. 能量状态的协调：当机体能量需求增加（如运动）时，糖原分解加强，糖酵解速率加快，为机体快速供能；当能量充足（如进食后）时，糖酵解产生的丙酮酸等可通过糖异生转化为葡萄糖，进而合成糖原储存；当饥饿时，糖原储备耗尽，糖异生作用增强，利用非糖物质合成葡萄糖，维持血糖稳定。
     3. 组织特异性互补：肝是调节血糖的核心器官，可进行糖原合成、分解及糖异生；肌肉中糖原主要为自身收缩供能，缺乏葡萄糖 - 6 - 磷酸酶，糖原分解产物主要进入糖酵解；肾可在长期饥饿时参与糖异生，辅助维持血糖。

     二、调控机制

     三者的调控遵循 “能量优先” 和 “避免无效循环” 原则，主要通过关键酶的别构调节和化学修饰调节实现：
     1. 关键酶的别构调节
        • 糖酵解调控：关键酶为己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶 - 1、丙酮酸激酶。①磷酸果糖激酶 - 1 是最关键的调控点，受 ATP、柠檬酸别构抑制，受 AMP、果糖 - 2,6 - 二磷酸（F-2,6-BP）别构激活；②ATP/AMP 比值升高时，糖酵解受抑制；比值降低时，糖酵解被激活。
        • 糖异生调控：关键酶为葡萄糖 - 6 - 磷酸酶、果糖 - 1,6 - 二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。①果糖 - 1,6 - 二磷酸酶受 F-2,6-BP 和 AMP 别构抑制，与磷酸果糖激酶 - 1 的调节相反；②丙酮酸羧化酶受乙酰 CoA 别构激活，当脂肪酸氧化增强时，乙酰 CoA 积累，激活糖异生。
        • 糖原合成与分解调控：糖原合成关键酶为糖原合酶，受 ATP、葡萄糖 - 6 - 磷酸别构激活，受 AMP 别构抑制；糖原分解关键酶为糖原磷酸化酶，受 AMP 别构激活，受 ATP、葡萄糖 - 6 - 磷酸别构抑制。二者的别构调节呈反向协同。
     2. 关键酶的化学修饰调节
        • 激素介导的磷酸化 / 去磷酸化：胰高血糖素和肾上腺素通过 cAMP-PKA 通路，使糖原合酶磷酸化失活，糖原磷酸化酶磷酸化激活，促进糖原分解，抑制糖原合成；胰岛素则通过激活磷酸酶，使糖原合酶去磷酸化激活，糖原磷酸化酶去磷酸化失活，促进糖原合成，抑制糖原分解。
        • 糖异生与糖酵解的反向调控：F-2,6-BP 的水平由磷酸果糖激酶 - 2（PFK-2）和果糖双磷酸酶 - 2（FBPase-2）调控，二者为同一酶的两个活性结构域。胰高血糖素使该酶磷酸化，PFK-2 活性降低，FBPase-2 活性升高，F-2,6-BP 减少，抑制糖酵解，激活糖异生；胰岛素则使其去磷酸化，F-2,6-BP 增加，促进糖酵解，抑制糖异生。
     3. 激素的整体调控
        • 进食后，胰岛素分泌增加，促进糖原合成、抑制糖原分解和糖异生，降低血糖；
        • 饥饿或应激时，胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，促进糖原分解和糖异生，抑制糖原合成，升高血糖。
   • 解析：糖代谢途径的联系与调控是生物化学的重点和难点，体现了机体代谢的整体性和精准性。三者通过共享中间产物形成代谢网络，根据能量需求和血糖水平进行动态调整。调控机制的核心是关键酶的双重调节（别构 + 化学修饰），尤其是 F-2,6-BP 对糖酵解和糖异生的反向调控，以及激素通过信号通路实现的整体调控，有效避免了 “无效循环”（如糖酵解与糖异生同时激活导致 ATP 浪费）。理解这些机制有助于掌握血糖稳态的维持原理，以及相关代谢疾病（如糖尿病）的发病机制，是考研论述题的高频考点。
3. 论述原核生物与真核生物基因转录的异同点。
   • 答案：

     一、相同点

     原核生物与真核生物的基因转录均遵循基本的生化原理，主要包括：
     1. 模板相同：均以 DNA 的一条链（模板链，3'→5' 方向）为模板，按照碱基互补配对原则（A-U、T-A、G-C、C-G）合成 RNA，RNA 链合成方向均为 5'→3'。
     2. 催化酶相同：均由 RNA 聚合酶催化 RNA 的合成，该酶需 Mg²⁺作为辅因子，催化磷酸二酯键的形成，不依赖引物。
     3. 基本过程相似：转录均分为起始、延长、终止三个阶段，起始阶段均涉及 RNA 聚合酶与启动子的结合，延长阶段均为核苷酸的连续添加，终止阶段均有特定信号触发 RNA 合成停止。
     4. 调控核心相似：均通过顺式作用元件（如启动子）与反式作用因子（如 RNA 聚合酶、转录因子）的相互作用调控转录起始，决定转录的效率和特异性。

     二、不同点

     由于原核生物与真核生物的细胞结构（尤其是细胞核的有无）和基因结构存在差异，二者转录过程存在显著区别，具体如下表所示：

     比较项目	原核生物	真核生物
     RNA 聚合酶	1 种核心酶（α₂ββ'ω）+ σ 因子组成全酶，σ 因子负责识别启动子	3 种 RNA 聚合酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ），分别转录 rRNA、mRNA、tRNA 及 5S rRNA，无 σ 因子，需转录因子辅助识别启动子
     启动子结构	简单，含 Pribnow 盒（-10 区，TATAAT）和 - 35 区（TTGACA）等保守序列	复杂，不同 RNA 聚合酶对应不同启动子，如 RNA 聚合酶 Ⅱ 的启动子含 TATA 盒（-25~-30 区）、CAAT 盒、GC 盒等
     转录起始	全酶直接结合启动子，σ 因子识别启动子后脱落，核心酶开始延长	RNA 聚合酶不能直接结合启动子，需多种转录因子（如 TFⅡD、TFⅡA 等）先形成转录起始复合物，再结合 RNA 聚合酶 Ⅱ
     转录与翻译的关系	无核膜分隔，转录与翻译同步进行（边转录边翻译）	有核膜分隔，转录在细胞核内进行，mRNA 需加工成熟后通过核孔进入胞液，再进行翻译，二者不同步
     转录产物加工	转录产物多为成熟 RNA，无需复杂加工；tRNA 和 rRNA 需少量切割和修饰	转录产物为前体 RNA（pre-RNA），需进行复杂加工：①mRNA：5' 端加帽（m⁷GpppN）、3' 端加尾（多聚 A 尾）、剪接（去除内含子，连接外显子）；②rRNA 和 tRNA：切割、修饰（如甲基化）
     转录终止机制	分为依赖 ρ 因子的终止和不依赖 ρ 因子的终止（终止子含富含 G-C 的发夹结构和 polyU 序列）	机制复杂，RNA 聚合酶 Ⅰ 和 Ⅲ 的终止类似原核生物，RNA 聚合酶 Ⅱ 的终止与 mRNA 的 3' 端加尾过程偶联
     调控机制	主要通过操纵子模式调控（如乳糖操纵子、色氨酸操纵子），以负调控为主	调控机制多样，包括转录因子调控、染色质重塑、DNA 甲基化等，正调控为主，调控更精细复杂

   • 解析：基因转录是遗传信息传递的关键环节，原核与真核生物的转录差异本质上是由其细胞结构和功能需求决定的。原核生物结构简单，转录与翻译同步进行，调控方式相对直接（操纵子模式）；真核生物具有细胞核，转录与翻译在时空上分离，且基因含内含子，需复杂的转录后加工，调控机制也更精细，以适应细胞分化和复杂的生理功能需求。RNA 聚合酶的种类、启动子结构、转录起始复合物的形成及转录产物加工是二者最核心的区别，这些差异是分子生物学的核心知识点，也是考研论述题的重点考察内容。